Transcription
Ciao a tutti e benvenuti su aboutbiology. Negli scorsi video della playlist di biochimica, che se non hai visto ti consiglio di recuperare, abbiamo parlato delle biomolecole. Oggi invece inizieremo a parlare delle [Musica] proteine.
L'informazione genetica per la sintesi di una proteina risiede nel DNA. Ci sono infatti determinate sequenze, i geni, che codificano per determinate proteine. I geni vengono trascritti in una molecola di RNA messaggero, che a sua volta poi verrà tradotto in una proteina, ma di questo abbiamo parlato in un altro video che ti lascio nella scheda qua sopra.
Le proteine sono dei polimeri di aminoacidi, che sono quindi le loro unità strutturali di base, che in una catena polipeptidica si legano tra di loro. In particolare, il legame avviene tra il gruppo alfa carbossilico di un amminoacido che reagisce con il gruppo alfa aminico di un altro amminoacido, formando così il legame peptidico con il rilascio di una molecola di acqua, in una reazione molto complessa che richiede l'intervento di un apparato enzimatico imponente e l'utilizzo di energia metabolica sotto forma di ATP e GTP.
Da questa reazione di condensazione si formerà una catena peptidica che presenterà una estremità ammino terminale e una carbossiterapia silico e un gruppo aminico, entrambi legati ad un atomo centrale, il carbonio Alfa, al quale, oltre al gruppo carbossilico e al gruppo aminico, è legato anche un atomo di idrogeno e una catena laterale detta anche gruppo R.
Gli amminoacidi essenziali che ritroviamo sono 20 e tutti, ad eccezione della glicina, sono otticamente attivi, dato che hanno l'atomo di carbonio Alfa asimmetrico, in grado di ruotare il piano della luce polarizzata. A questo si fa riferimento alla chiralità delle molecole, ovvero molecole otticamente attive, asimmetriche, non sovrapponibili alla loro immagine speculare. Il termine chirale, infatti, significa mano. Essendo gli aminoacidi delle molecole asimmetriche, questa configurazione può essere espressa sia con la nomenclatura S R, sia con la nomenclatura L e D.
La nomenclatura solitamente utilizzata dai bioch chimici è quella DL, che si basa sulla Convenzione di Fisher, che fa riferimento alla gliceraldeide. La configurazione proposta da Fisher, in cui legami orizzontali si estendono sopra il piano del grafico, mentre quelli verticali sotto il piano, ci permette di capire che orientando la formula di struttura di un aminoacido in modo che il gruppo carbossilico si vada a trovare verso l'alto, se il gruppo aminico si trova sulla sinistra, abbiamo un L aminoacido, se il gruppo aminico invece si trova sulla destra, abbiamo la configurazione D. E una cosa importante anche ai termini della vita è che tutti gli aminoacidi che troviamo negli animali sono aminoacidi L.
Gli aminoacidi possono essere divisi in gruppi a seconda della natura della catena laterale, ovvero al gruppo R. La glicina è un aminoacido a s stante, dato che ha un idrogeno nella catena laterale e quindi può essere catalogato nella categoria di amminoacidi non polari, inoltre non è attivo otticamente. A questa categoria di non polari appartengono la lanina, la Valina, la leucina e il suo isomero isoleucina, la metionina, che ha un atomo di zolfo nella catena laterale, e la prolina, particolare perché la sua catena alatica si lega all'azoto e per questo, più che essere un amminoacido, dovrebbe essere definito un imino acido. La presenza di questa struttura d'anello conferisce alla delle proprietà particolari che vanno ad influenzare la natura della Catena polipeptidica una volta che la prolina è stata inserita nel polimero.
Gli aminoacidi possono essere definiti con una simbologia ad una lettera. Spesso la lettera indicata corrisponde alla prima lettera dell'aminoacido stesso, ma questo non è sempre valido. Prendendo infatti come esempio gli aminoacidi che presentano dei gruppi aromatici nella catena laterale, come la fenilalanina, la tirosina o il triptofano, questi ultimi due hanno come prima lettera la T, mentre viene utilizzata per questa nomenclatura la lettera Y e la W.
Ci sono poi degli aminoacidi che hanno gruppi R carichi e questi possono essere positivi o negativi. Tra i positivi abbiamo la lisina, che possiede un aminogruppe, l'arginina, con un gruppo guanidinico, e l'istidina, che ha un anello imidazolico nella catena laterale. Abbiamo poi degli aminoacidi che sono la sparagna e la glutamina, rispettivamente le amidi degli acidi carbossilici corrispondenti, che sono aspartato e glutammato.
È importante che la struttura di tutti questi venti aminoacidi sia ben riconosciuta, perché alla struttura di ogni aminoacido corrisponde una particolare funzione e molto probabilmente in sede d'esame questa struttura deve essere ricordata.
Parliamo adesso di polipeptidi. Le proteine, abbiamo detto, sono polimeri di aminoacidi. I polipeptidi, e ricordo che abbiamo sempre una convenzione nella nomenclatura di un polipeptide, che viene sempre indicato a partire dal residuo Amino terminale a quello carbossiterapia glicil Fenil alanil leucina. Detto ciò, abbiamo concluso questa prima parte introduttiva sulle proteine.
All'interno dei prossimi video parleremo del punto isoelettrico, del grafico di Ramchandran e di molto altro. Per non perderti, iscriviti al canale e attiva la campanella delle notifiche. Inoltre, ti ricordo che qua in descrizione troverai il link per i nostri canali Social. In più, vorrei ringraziare sentitamente tutti coloro che hanno sostenuto il canale, che lo sosterranno con delle piccole donazioni, e anche in questo caso ci sono i link qua sotto in descrizione. Per il momento è quindi tutto. Grazie per l'attenzione e a presto da aboutbiology.