Parte final capítulo X : Introducción a Metabolismo

Buenas yantas jóvenes, en esta linda mañana, tarde o noche, dependiendo de la hora que me estén escuchando. Eh, vamos a ir terminando entonces con el capítulo 10. Aunque los videos aparentemente son largos, observen que yo repito mucho las cosas, por eso es pues que ha tardado un poquito, pero hemos repetido bastante los conceptos relacionados a introducción al metabolismo porque son super importantes y porque usted los debe entender bien para poder entonces seguir, ¿verdad?, con los próximos temas que vamos a discutir en el capítulo 11, que lo vamos a discutir si Dios lo permite el martes próximo.

Eh, básicamente, lo que me queda muy poco de este capítulo. En el video anterior estaba hablando un poquito de los agentes catalíticos y habíamos dicho que por definición, un agente catalítico es aquel que acelera la velocidad de reacción, ¿verdad?, la velocidad de reacción. Así que un agente catalítico acelera la velocidad de reacción. Es importante entender que acelera la velocidad de reacción, pero que no afecta, ¿verdad?, ni la constante de equilibrio ni otros componentes de esa reacción química. Ese agente catalítico no es parte de los productos, sino que es un agente catalítico que por definición es uno que acelera, ¿verdad?, acelera, ¿verdad?, la velocidad de de acción.

¿Y a qué se debe esto? Básicamente, este agente catalítico hace que estos sustratos se se encuentren, esto que estos sustratos se acoplen en una forma más efectiva, haciendo que la energía de activación, que es la energía que se necesita para que se forme ese ese componente enzima-sustrato, sea menor. Así que la forma en que trabaja, en que acelera la reacción, es reduciendo esa energía de activación, que es esa energía necesaria para que se forme ese complejo transitorio entre enzima y sustrato, ¿verdad?

Así que, importante, los agentes catalíticos se caracterizan porque son compuestos orgánicos. Segundo, porque son parte esencial de todas las rutas metabólicas. Las rutas metabólicas, ¿verdad?, en nuestros organismos y en las células y en los en las bacterias, en todos los organismos celulares, están catalizadas por eh por estos agentes catalíticos. Hasta los años 80, los agentes catalíticos más estudiados estaban constituidos de proteína, ¿verdad? Así que básicamente estaban constituidos de proteínas y se denominaban enzimas, ¿verdad? Con esa palabra, enzimas.

Más tarde, en los años 80, se descubre que hay otros tipos de agentes catalíticos, los cuales están constituidos de RNA. Y a eso se le llaman riboenzimas. Por lo tanto, si usted se fija, básicamente nos vamos a encontrar con dos tipos de agentes catalíticos: los más comunes, que son las enzimas, y las riboenzimas, que están constituidas de RNA.

Cuando hablamos de las enzimas, los podemos ver de dos tipos: los que solamente están constituidos de proteínas, 100% proteicas, y los que están constituidos de proteínas y un componente no proteico. Ese componente no proteico se le denomina cofactor, como les dije en el video anterior. Así que cuando nosotros tenemos una una enzima que tiene un cofactor, a la parte proteica de esa enzima se le denomina apoenzima, ¿verdad? Esto que usted ve aquí se le denomina apoenzima, ¿verdad? Y básicamente esa apoenzima, ¿verdad?, es importante, ¿verdad?, cuando nosotros la la la vemos. Vamos por aquí, mira, la apoenzima, ¿verdad?, se le denomina apoenzima. Eh, así que la apoenzima es ese componente no proteico y el cofactor es ese ese ese componente que complementa esa apoenzima. Cuando ambos están unidos, a eso se denomina holoenzima.

Ese cofactor puede ser de dos tipos: puede ser un cofactor metálico o puede ser un cofactor orgánico. Cuando es un cofactor orgánico, se le denomina de dos formas: o grupo prostético, que se caracteriza porque es un cofactor que está unido, ¿verdad?, unido, acoplado en una forma forma estable al componente proteico, o coenzima, que coenzima también es un componente orgánico, pero no está unido en forma eh fuerte, ¿verdad?, sino más bien transitoria al componente proteico.

Eh, también tenemos un segundo tipo de agente catalítico, como les dije ahorita, que son las riboenzimas, que están constituidas de RNA. Esta tablita, este gráfico que está aquí, ya yo lo discutí. Se encuentra en la página 213 y demuestra básicamente lo que nosotros llamamos, ¿verdad?, eh, la velocidad de reacción catalizada por una enzima. Observe que aquí en el eje de X tiene la concentración de sustrato, pero y aquí la velocidad máxima de reacción. Discutimos en el video pasado, ¿verdad?, la constante de Michaelis, que básicamente es la concentración de sustrato requerida para que la enzima opere a la mitad de la velocidad máxima y donde la velocidad máxima, habíamos dicho, eh, que es esa velocidad que se alcanza cuando todas las enzimas están saturadas.

Observe que a concentraciones reducidas de sustrato, la velocidad de reacción, velocidad enzimática, es más reducida. A medida que se aumenta la concentración de sustrato, se incrementa la velocidad hasta llegar a un punto, un punto que no importa lo que usted añada de sustrato, la velocidad se mantiene constante, ¿por qué? Porque todas las enzimas están saturadas, ¿verdad?

Otra cosa que pueden afectar la velocidad de reacción, ¿verdad?, es, por ejemplo, eh, la temperatura. Eh, por ejemplo, sabemos que las proteínas son susceptibles a cambios térmicos altos, ¿verdad?, eh, provocan la desnaturalización. ¿Qué es la desnaturalización? La pérdida de esa estructura tridimensional, de esa conformación que le da la función. pH es también extremos, también pueden afectar, ¿verdad? Y también podemos hablar de agentes inhibidores, ¿verdad?, o inhibición enzimática, que también es un mecanismo que puede afectar esa velocidad de reacción. Además, la presencia o ausencia de la enzima, porque si la enzima no se encuentra o se encuentra en concentraciones reducidas, también la velocidad se va a afectar.

Así que hay una serie de cosas que afectan, ¿verdad?, la la la actividad enzimática, ¿verdad?, que eso es importante cuando nosotros hablamos de todo esto. Si usted se fija, eh, en la clase pasada habíamos hablado que esa actividad enzimática básicamente, eh, puede estar afectada. Esa actividad enzimática puede estar afectada por la concentración de sustrato, también por la concentración de enzimas, por el pH, por la temperatura, y también, ¿verdad?, hay mecanismos, ¿verdad?, eh, inhibición enzimática, ¿verdad?, inhibición enzimática, que también puede afectar la actividad enzimática.

Así que básicamente, en lo que nos quedamos en la en la clase pasada era en la inhibición enzimática. Cuando no, cuando hablamos de la inhibición enzimática, estamos hablando, ¿verdad?, que hay unos mecanismos en que esa actividad se puede inhibir y hay dos tipos de inhibición: eh, la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva. Si usted se recuerda, cuando estábamos discutiendo la enzima en el video pasado, habíamos dicho que la enzima tiene un lugar que se conoce como el lugar activo. Ese lugar activo es el lugar donde el sustrato se une para que la reacción, ¿verdad?, se se lleve a cabo. Así que ese lugar activo, que es el lugar, ¿verdad?, donde se une, ¿verdad?, la enzima para que esa reacción, ¿verdad?, se lleve a cabo.

En la en en la inhibición competitiva, estamos hablando entonces que el inhibidor va va a competir con el sustrato por el sitio activo. Y y entonces, cuando ese inhibidor se encuentra, ¿qué ocurre? Ese inhibidor se une al lugar activo, bloqueando la entrada del sustrato. En este ejemplo de nosotros, lo habíamos visto. Este es el ejemplo de las drogas sulfa, los fármacos sulfa, que usted sabe que eh eh eh afectan, ¿verdad?, afecta el desarrollo, ¿verdad?, la producción del ácido fólico. Ya lo habíamos discutido. Y observe aquí cómo este es un inhibidor competitivo. Observe que este enzima trabaja sobre sustrato que pava, que tiene que ver con la producción de ácido fólico. Y observe que cuando usted, el azul, ¿verdad?, es el sustrato verdadero, cuando usted añade el fármaco, a medida que la concentración del fármaco se incrementa, compite con el inhibidor, con con el sustrato, ¿verdad? El fármaco es el inhibidor. Ve que compite con el sustrato, bloqueando el lugar y evitando entonces que la reacción se lleve a cabo.

También tenemos inhibición no competitiva. La inhibición no competitiva es cuando cuando entonces eh la molécula, ¿verdad?, se une a un lugar distinto al lugar activo, cambiando la forma, ¿verdad?, de la enzima y evitando entonces que el sustrato se una a la enzima. Por lo tanto, cuando hablamos de un inhibidor, repetitivo, hablamos de una molécula que se une a un lugar distinto al lugar activo de la, ¿verdad?, de la enzima. Imagínense la siguiente situación, ¿verdad?, que aquí usted tiene básicamente una enzima, ¿verdad?, una enzima. Eh, mira, la estoy dibujando aquí. Observe, este va a ser el sitio activo de la enzima, el sitio activo de la enzima, ¿verdad? Y por aquí entonces viene una molécula que va a ser el inhibidor. En la inhibición no competitiva, obsérvate que este inhibidor, en vez de unirse al lugar activo, se une, ¿verdad?, a otro lugar distinto. Cuando se une a otro lugar distinto, hay un cambio en la conformación de esa enzima. Eh, observe entonces cómo la forma de esa enzima cuando se unió, ¿verdad?, la forma de esa de esa enzima cambia, ¿verdad?, cuando ese inhibidor se une a un lugar distinto. El sitio activo, si tú te fijas, observa, ¿verdad?, cómo era el lugar activo antes de que se uniera el inhibidor no competitivo. Cuando el inhibidor no no competitivo se une a ese lugar distinto del sitio activo, observa que la forma de la enzima cambia. Entonces, ¿qué ocurre? Que el sustrato estaba por aquí, imagínese que este es el sustrato que está por aquí, que es el que se va a unir a ese sitio activo. Eh, ese a cambiar la forma debido a que el inhibidor no competitivo se unió a otro lugar, pues entonces no se puede unir al sitio activo porque hubo un cambio.

Así que, resumiendo, hay dos tipos de inhibidores: inhibidor competitivo. El inhibidor que compite con quién, compite con el sustrato, compite por por qué, por el lugar activo de la enzima. Ese inhibidor entonces se une al lugar activo y no deja que el sustrato se una. Por lo tanto, afecta la velocidad de la la la reacción enzimática, porque si el sustrato no se une a la enzima, pues no se puede llevar a cabo la reacción. Y el próximo es en la inhibición no competitiva. En la inhibición no competitiva, ¿qué tenemos? Tenemos que el inhibidor, en vez de unirse al lugar activo, se une a un segundo lugar distinto. Cuando se se une a ese lugar distinto, provoca un cambio en la forma de la enzima, afectando el sitio activo. Al afectarse el sitio activo, entonces el sustrato no se puede unir, ¿verdad?, el sustrato no se puede unir a donde era el sitio activo y la reacción entonces no se lleva a cabo.

Por lo tanto, jóvenes, ¿qué hemos visto? Hemos visto todas aquellas cosas que pueden afectar la velocidad de reacción enzimática. En otras palabras, hemos visto todo aquello que puede afectar un agente catalítico, entre ellos, ¿qué? Porque, ¿qué vemos? Concentración de de sustrato, eh, pH, eh, temperatura, inhibidores competitivos y no competitivos, y, claro está, la concentración de la enzima es importante, porque a mayor concentración de la enzima, mayor posibilidad de que esa enzima se encuentre con el sustrato. Eh, acuérdese que pH y temperaturas pueden afectar la estructura tridimensional de esa proteína, provocando una desnaturalización, ¿verdad? Y a provocar una desnaturalización, esa estructura tridimensional se afecta y si la estructura tridimensional se afecta, que no es otra cosa que la conformación, se afecta la función de esa proteína, en ese caso, de esa enzima, si fuera proteica.

Estamos bueno, para ir terminando, vamos entonces a hablar un poquito de las enzimas o las riboenzimas. Cuando hablamos de las riboenzimas, fueron descubiertas en los años 80 por Thomas Cech, ¿verdad?, y Altman, eh, y otros colaboradores, y ellos trabajaron con un protozoario que es del género Tetrahymena, Tetrahymena, un protozoo del grupo de los ciliados, ¿verdad?, que se caracteriza, eh, porque es, ¿verdad?, es ciliado, bien interesante. Después vamos a hablar de en el laboratorio, si ya no han hablado de él, ¿verdad? Y básicamente, ellos descubrieron que había unas moléculas de RNA que actúan como agente catalítico. Estamos hablando de los años 80, ¿verdad? Así que antes se decía que todos los agentes catalíticos orgánicos eran constituidos de enzimas, ¿verdad?, hasta que se descubre en los 80 que no, que hay unas unas moléculas de RNA que actúan como agentes catalíticos.

Y básicamente, la función de esos de esos agentes catalíticos de RNA, en inglés le llaman splicing, en español eso significa empalme. La función básica de esos agentes catalíticos, empalme, significa unir. Usted, recordando la biología general, eh, cuando usted tiene el DNA, ¿verdad?, ese DNA muchas veces, por el proceso de transcripción, es transcrito a un RNA mensajero, ¿verdad? Pero principalmente en organismos eucariotas, ese RNA mensajero es un pre-RNA mensajero y ese RNA mensajero, ¿verdad?, se madura. Entre las cosas que hay que hacerle a ese RNA mensajero es remover los intrones, ¿verdad? No sé si si se acuerda del concepto de intrones. Secuencias no codificantes, ¿verdad? Son unas secuencias no codificantes. Entonces, ese RNA mensajero va a tener áreas que le llaman intrones y áreas que le llaman exones, ¿verdad? Y áreas que le llaman exones. Los exones son las áreas codificantes, ¿verdad? Intrones, exones. Entonces, ¿qué hace esa esa esas riboenzimas? Entre las funciones básicas de esa riboenzima está cortar, ¿verdad?, esos intrones de los exones y empalmar. ¿Qué es empalmar? Unir. Claro, esto es un proceso muy sofisticado. Eh, muchas veces participan, eh, más de una de unas moléculas. Eso en biología molecular hablarán de eso y genética de bacteria también. Pero entonces, lo importante aquí es que usted entienda que hay agentes catalíticos orgánicos distintos a enzimas, ¿verdad?, que son proteicos, que se conocen como las riboenzimas, y que la función principal, observe, es eh, splicing, en español se traduce como empalme. Eh, así que la función básica es cortar y empalmar. Acuérdese que empalmar, empalmar, déjeme escribirlo por aquí, empalmar significa unir. Esa palabra casi no se traduce al español. Cuando usted vaya a biología molecular o genética de bacteria, observará que el profesor se la dice en inglés, ¿verdad?, splicing. ¿Verdad? Y observe que no solamente eso ocurre en ese RNA mensajero pre, ¿verdad?, pre-RNA mensajero o o ribosomal, sino que también puede ocurrir, ¿verdad?, en diferentes, en diferentes RNA. Así que básicamente, aquí usted tiene algunos ejemplos bastante, eh, interesantes, ¿verdad?, y esos se conocen como las riboenzimas.

Okay, las riboenzimas. Para ir terminando este capítulo, el metabolismo tiene que estar regulado. Por lo tanto, las actividades enzimáticas, las actividades de las riboenzimas, en otras palabras, las actividades catalíticas tienen que estar reguladas. Eh, y la célula básicamente tiene tres mecanismos básicos para regular el metabolismo. ¿Y por qué nosotros queremos regular el metabolismo? Nosotros queremos regular el metabolismo, yo creo que se lo he dicho muchas veces ya, para conservar energía, para conservar materiales. ¿Por qué? Porque yo le he dicho a usted que la mayoría de los microorganismos viven en ambientes oligotróficos, ¿verdad?, oligotróficos, ambiente con pequeñas concentraciones de nutrientes. Eso se llaman ambientes oligotróficos, ¿verdad? Así que la célula no se puede dar el lujo de producir cosas que no necesita, porque la producción de metabolitos, el producir enzimas, de producir riboenzimas, en llevar a cabo reacciones, requieren energía. Y esa energía la obtienen entonces del medio. Acuérdese que el organismo no crea energía, sino que transforma. Por lo tanto, el microorganismo debe conseguir una fuente energética y esa fuente energética entonces la tiene que transformar para entonces poder utilizarla para llevar a cabo trabajo celular. Y eso es importante.

Hay tres mecanismos básicos que la célula tiene para regular las rutas metabólicas, en otras palabras, para no producir en materiales, para no producir reacciones que no necesita. Eh, y la primera es la canalización metabólica. La canalización metabólica, la palabra lo dice, canalización. Estamos hablando de que muchos de estas de estas rutas metabólicas se llevan a cabo en unas áreas específicas, en unas áreas membrana les específicas, ¿verdad?, lejos de otros lugares, ¿verdad? Segundo, una regulación de la síntesis de una enzima. Y esa regulación de la enzima, acuérdese, jóvenes, eh, cuando hablamos de una enzima, estamos hablando que es proteína, por lo tanto, ¿quién codifica para la proteína? El DNA. Por lo tanto, acuérdese cuál era el dogma central: el DNA es transcrito, transcrito a qué, a RNA mensajero. Ese RNA mensajero, ¿verdad?, después vamos a hablar de eso, y ese RNA mensajero es traducido, eh, y es traducido a una cadena polipeptídica, ¿verdad?, a una proteína, ¿verdad?, una cadena polipeptídica, ¿verdad? Por lo tanto, el microorganismo puede regular, puede regular dónde puede regular, puede regular en los procesos de transcripción o puede regular en los procesos de traducción, ¿verdad? Eh, por lo tanto, el microorganismo puede puede enviar unos mensajes moleculares donde dice, "Okay, no tengo que transcribir este gen, ¿verdad?, porque cuando usted transcribe, usted transcribe ese gen, ¿verdad?, no lo tengo que transcribir porque no necesito esa enzima, ¿verdad?" Hay unos mecanismos de regulación. Y el tercer mecanismo, básicamente, es un control directo de la actividad enzimática. Y ya eso es una regulación postraduccional. Es una, en otras palabras, es una regulación sobre sobre qué, sobre esa enzima que ya ha sido sintetizada, ¿verdad? Eso es lo que estamos hablando.

Por lo tanto, hay tres mecanismos básicos de regular las rutas metabólicas: la canalización metabólica, donde hay unos compartimientos; en la regulación de la síntesis de la enzima, ya sea por la expresión de los genes a nivel de transcripción o traducción; y controlando una vez que esa enzima se ha se ha generado, se ha producido, la célula puede inactivar, ¿verdad?, en cierta forma, esa enzima para que esa enzima entonces no lleve a cabo la función porque no la necesita en ese momento. En otras palabras, no todos los genes están activados a la misma vez, ¿verdad? Hay unos genes que son genes constitutivos, que están todo, que son importantes para las actividades basales básicas del organismo, pero hay unos genes que son inducidos, ¿verdad?, que solo se activan ante determinadas condiciones, ¿verdad? Y eso es importante y eso lo vamos a ver, eh, más tarde cuando hablemos un poquito de genética, eh, de los microorganismos.

Bueno, para ir terminando, vamos entonces a ver cada una de ellas. La canalización metabólica, ¿verdad?, se localizan las enzimas y los y los metabolitos en unas partes específicas, ¿verdad?, de la célula. En otras palabras, muchas veces hay una compartimentalización, ¿verdad?, eh, básicamente una compartimentalización donde tenemos una distribución de las enzimas y los metabolitos en unas estructuras específicas. Si en células eucariotas, en los organelos; si células bacterianas, en áreas en un área específica de membrana o membrana intracitoplasmática, ¿verdad? Y eso es es importante. Por ejemplo, aquí tiene el catabolismo de ácidos grasos que está localizado en células eucariotas, ¿verdad?, en el mitocondrio, y la síntesis, ¿verdad?, de ácidos grasos en el citosol. Así que observe el rompimiento de los ácidos grasos en un lugar y la síntesis de ácidos grasos en otro. Así que eso es un ejemplo, ¿verdad?, de esa, eh, canalización, que es una de las formas que que de que estamos hablando, de la forma en que regulamos el el metabolismo. Así que la canalización metabólica es la primera.

La regulación génica, ¿verdad? Esa regulación génica tiene que ver con que se regule una enzima, eh, ya sea en función de transcripción, ¿qué era la transcripción? Cuando ese DNA es transcrito a RNA mensajero, o traducción, cuando ese RNA mensajero es traducido a una cadena, ¿verdad?, a una cadena, eh, polipeptídica, ¿verdad? Así que eso es importante, ¿verdad? Eso es importante. Hay una regulación de esa expresión genética. Así que el segundo mecanismo es regulación de esa expresión genética.

Okay, y el último mecanismo, como ya le dijo usted, es es una regulación post, postraduccional. En otras palabras, esa enzima ya se ha sintetizado. Ahora la podemos ver dar regular. Y eso lo podemos regular, ¿verdad? Esa enzima, una vez que se sintetiza, se puede regular, se puede estimular o se puede inhibir, ¿verdad? Y hay dos importantes formas de regular esa enzima: lo que se conoce como regulación alostérica o lo que se conoce como modificación covalente. Que estos son dos mecanismos en que yo puedo regular actividad enzimática. Yo puedo regular actividad enzimática en forma alostérica o en forma modificándola covalentemente.

Cuando hablamos de regulación alostérica, eh, observe que básicamente nosotros teníamos un lugar, ¿verdad?, que es el lugar catalítico, ¿verdad?, el sitio activo, ¿verdad? Y en ese sitio activo, básicamente, se unía el sustrato. Okay. Cuando nosotros hablamos de regulación alostérica, nosotros vamos a tener una molécula adicional que se conoce como el efector, efector alostérico. Ese efector alostérico, una pequeña molécula que se une en forma reversible a una región específica de esa enzima que se conoce como el lugar regulatorio, ¿verdad? Así que básicamente, ¿qué estamos diciendo? Que cuando ese efector se une en ese ese lugar regulatorio, cambia la forma del sitio. Si el regulador, ¿verdad?, si ese efector es un efector negativo, inhibe la enzima. Inhibe la enzima. Si ese regulador es un efector positivo, incrementa la actividad enzimática. Así que de eso es lo que estamos hablando, ¿verdad? Un efector alostérico, ¿verdad? De eso es lo que estamos hablando. Observe, ¿verdad?, que en este caso usted puede ver, eh, esta enzima alostérica que tiene dos lugares: el lugar catalítico y el lugar regulatorio. El sustrato se va a unir en ese lugar catalítico, en ese lugar activo, y el efector alostérico se va a unir en el lugar regulatorio. Cuando el efector alostérico se une al lugar regulatorio, causa un cambio. Mire cómo era aquí el sitio catalítico y mire cómo cambió, ¿ve? Cambió en forma, eh, ve que cambió. Causa un cambio en el lugar catalítico. En este ejemplo, el lugar catalítico ha cambiado y ahora el sustrato se puede unir. En otras palabras, este efector es un efector positivo, porque es un efector positivo porque la presencia de él provoca que el sustrato ahora sí se pueda unir. Si hubiera sido contrario y la presencia de él hubiera evitado que se una el sustrato, hubiera sido entonces un efector negativo.

Para para terminar, ¿verdad?, con este capítulo que ha siendo un capítulo bastante intenso, aquí tiene la segunda forma en que podemos modificar esa enzima, eh, y básicamente puede ser por la adición o remoción de algún grupo químico, ¿verdad? Se puede fosforilar o metilar o acilar, ¿verdad?, esa enzima. La ventaja es que responde a esos estímulos que tienen que ver con la presencia de esas moléculas. Aquí usted tiene en la página de su libro 276, figura 10.19, la regulación de una enzima que se llama sintetasa de glutamina, ¿verdad? Y observe que esa sintetasa de glutamina consiste de 12 subunidades, eh, seis subunidades forman un anillo, ¿verdad?, básicamente. Y observe entonces que cuando es fosforilada, la actividad de esa enzima se modifica. Cuando no está fosforilada, observe que la actividad es alta. Cuando se fosforila, entonces la actividad de la enzima es más lenta. Así que eso es forma para yo, ¿verdad?, controlar y modificar, ¿verdad?, ese metabolismo.

Y para terminar, tenemos lo que se conoce como la inhibición en la la inhibición por feedback. En español, feedback se traduce como retroalimentación, ¿verdad? Y en qué, en qué consiste eso? Eso significa que uno de los productos dentro de la ruta metabólica puede inhibir las enzimas dentro de ese trayecto metabólico, ¿verdad? Así que hay una inhibición básicamente, eh, de una o más enzimas en las rutas, ¿verdad? Así que nosotros tenemos una enzima que actúa como marcapasos, ¿verdad?, y esas enzimas catalizan la tasa, ¿verdad?, la velocidad en que se lleva a cabo esa reacción. Cada uno de esos productos finales regula dentro de esa ruta metabólica alguna de las enzimas, ¿verdad? Así que de eso es lo que estamos hablando cuando aquí tenemos, por ejemplo, en esta, observe aquí, aquí está la ruta metabólica que tiene un sustrato, es una ruta metabólica ramificada, un sustrato que genera dos productos finales: el producto P y el producto Q. Todo lo demás son intermediarios, ¿verdad? Acuérdese, cuando hay alta concentración de este producto, yo no necesito que la ruta siga trabajando porque ya tengo los productos necesarios. No quiero gastar energía en forma innecesaria. Por lo tanto, hay un mecanismo de retroalimentación donde estos productos que se generan me inhiben estas enzimas que están acá, y estas enzimas entonces, ¿verdad?, estas enzimas que trabajan aquí, ¿verdad?, y esas enzimas, eh, esas enzimas, ¿verdad?, que trabajan aquí, eh, se inhiben y entonces no se produce, ¿verdad?, se reduce la la generación del producto. También pueden pueden afectar, ¿verdad?, en esta área, ¿verdad? Así que esos productos pueden inhibir las enzimas en diferentes áreas de las rutas.

Para terminar, tenemos las isoenzimas, que son son formas diferentes de una enzima que cataliza una una misma reacción. Es interesante porque a nivel fisiológico en los humanos, las isoenzimas muchas veces se utilizan para diagnosticar algún tipo de enfermedad, ¿verdad?, la concentración de determinadas isoenzimas. Así que tenemos unas enzimas que, eh, molecularmente no son iguales, pero que catalizan, ¿verdad?, una una misma reacción, eh, y eso lo va usted lo va a ver más en biología molecular y un poquito en genética de bacteria.

Bueno, jóvenes, hemos terminado básicamente este capítulo, un capítulo bastante importante. Eh, el martes próximo vamos a tener nuestra clase que creo que va a ser modalidad virtual, va a ser sincrónica, y es importante, ¿verdad?, que no que nos reunamos asincrónicamente hablando. Yo le voy a enviar durante el fin de semana el enlace para que nos unamos. Entonces, la clase del martes no va a haber prueba corta, pero es necesario, necesario que usted vea estos videos. Bueno, si no hay duda, pues entonces vamos a dejarlo hasta aquí. Nos vemos si Dios lo permite en la próxima.