Introducción a las biomoléculas

La historia y el entorno. Entonces, vamos a hacer una introducción a lo que son cada una de ellas. Ahí. Bueno, las biomoléculas. Primero, ¿qué es lo que tenemos en común? Todos los seres vivos. Todos los seres vivos tenemos en común estar compuestos por biomoléculas. Todos, desde la bacteria del piso hasta nosotros, una sustancia, el perro, todo, incluso también eh no los animales, ¿no? O sea, las plantas también están compuestas por biomoléculas. Las biomoléculas pueden este o las podemos en primer momento en simples o complejas.

Entonces, las biomoléculas simples van a ser, por ejemplo, eh eh moléculas que están formadas por el mismo átomo, que puede llegar a ser oxígeno, que oxígeno molecular es O2, podría llegar a ser nitrógeno, ¿no? Que están compuestas solo por un único elemento. Complejas y dentro de ellas las inorgánicas y las orgánicas. Inorgánicas, el agua, sales minerales, eh, radió y este eh después tenemos las complejas, es de las que vamos a hablar en la clase de hoy, que se pueden a eh clasificar, incluidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. ¿Sí?

Entonces, vamos a ir hablando de cada uno de estos grupos. Primero, hablar generalidades de las biomoléculas complejas orgánicas, o sea, de estas que vamos a estar teniendo en la clase, vamos a estarle prestando atención, que se caracterizan por estar formadas por átomos de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y fósforo. Entonces, cuando ustedes tengan que recordar o tengan que tratar de identificar lo que es una biomolécula compleja orgánica, pueden acordarse de la sigla CHONPS. Entonces, decir, bueno, está si tiene carbón, si tiene hidrógeno, si tiene oxígeno, si tiene nitrógeno, azufre y fósforo. No siempre, o sea, algunas tienen azufre, pero en general, por regla general, están compuestas de carbono, hidrógeno y oxígeno. Algunas tienen nitrógeno, como vamos a ver, por ejemplo, las proteínas, los aminoácidos están compuestos de nitrógeno y otras tienen azufre y fósforo en menor medida. Sí, hasta acá estamos bien por las dos. El chat. Sí, perdón, es que no sé usar mucho el micrófono aún, pero ya el tema de la cercanía del micrófono se me complica. ¿Ahí me están oyendo bien? Bien. [Música] Perdón.

Okay, vamos entonces a arrancar con los glúcidos. Entonces, ¿alguien sabe, por ejemplo, dónde podemos encontrar glúcidos o qué son los glúcidos? ¿Cómo llamamos en el área cotidiana? Las azúcares. Le decimos azúcares o eh carbohidratos y los podemos encontrar, como bien dijeron, en frutas, en verduras, eh también las podemos encontrar en cereales, pan, almidón, glúcido y obviamente también todo lo que es este alimentos procesados, o sea, todo obviamente todo lo que es golosina también tienen azúcar. Sí.

Bueno, entonces acá les muestro dos estructuras importantes. Ahora vamos a ir hablando qué son y cómo se clasifican. ¿Alguno de ustedes reconoce una de estas? La de abajo. Bien. En realidad, si se fijan, son eh este de acá, por ejemplo, la de arriba para los de Zoom, son repeticiones de esta de aquí abajo. Esta vamos a irlo viendo bien, pero es glucosa, que es el glúcido por excelencia. Entonces, tenemos arriba lo que es el almidón. Esta es parte de la estructura del almidón que son repeticiones de eh glucosa. Ahora vamos a ir viendo bien. Y esto de aquí abajo les suena conocido porque es la sacarosa, que es una unión de una glucosa con una fructosa que son glúcidos. Bien, pero ¿qué tienen en común los glúcidos o qué tienen que tener estructura química para ser llamados tal? Bueno, generalmente van a poseer entre tres a ocho átomos de carbono en la molécula. Se caracterizan por tener varios grupos hidroxilos. Los grupos hidroxilos son los OH, también grupo alcohol y un grupo aldehído o cetona. Atrás de atrás, posterior o atrás en el tema acá. La unión lo de abajo la lo de abajo es la arena, la común y es bien, pero es una unión entre una un una glucosa y una fructosa. Ambas dos son glúcidos y ahora vamos a ver que se les puede llamar de otra manera. Bien.

Bueno, entonces, ¿qué tienen en común? Como les decía, se caracterizan por tener entre tres y ocho átomos de carbono en su estructura. Tienen grupos hidroxilos que también van a encontrar como llamados grupos alcohol y sí o sí tienen un grupo aldehído o un grupo cetona. ¿Se acuerdan lo que es un grupo aldehído? ¿Lo que es un grupo cetona? Bien. Un grupo aldehído es lo que vemos en la eh molécula de glucosa a la izquierda. Es un carbono unido por doble enlace a un hidrógeno, a un oxígeno, perdón, pero al estar en el extremo de la cadena, después está unido a un hidrógeno. Sí, los aldehídos siempre van a estar en los extremos de las cadenas. Si este doble enlace se encuentra en algún punto eh dentro de la de la cadena, en realidad lo que forma es un grupo cetona. Es un doble enlace carbono oxígeno dentro de la cadena. No termina. ¿Sí?

Bien. Entonces, dependiendo de si el si tenemos un grupo aldehído o un grupo cetona, nos vamos a poder clasificar los glúcidos. Podemos clasificar en aldosas o cetosas. También lo pueden encontrar como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas. ¿Sí? Acá, por ejemplo, tenemos la representación de dos eh glúcidos de seis carbonos. Uno con un grupo aldehído y uno con un grupo cetona. Entonces, el que es con grupo aldehído se va a llamar aldohexosa. ¿Por qué hexosa? Tiene de seis. Y el otro es cetosa, hexosa, perdón, porque es eh por ser una cetosa de seis carbonos. Entonces, acá tienen estructura de la glucosa y de la fructosa. Eh, así es como la representamos, pero en su forma cerrada, en su forma cíclica, que es como recién lo vimos, es como se va a encontrar principalmente a nivel celular. Bien, entonces acá también pueden ver los grupos OH, ¿ven que cada carbono tiene al menos unido un grupo OH y que e bueno, por ahí hasta acá también claro cuáles estructuras? Sí.

A ver en el chat. En el chat les voy a pedir que eh hagan preguntas, o sea, no escriban e no no escriban o bueno, no sé, escríbanme a mí algo porque así sé si es pregunta o simplemente están hablando entre ustedes. Bien, hablamos de estructura y ahora lo que vamos a hablar también es según su estructura cómo se pueden clasificar los glúcidos. Entonces, los glúcidos se van a unir entre sí o a otras moléculas mediante el enlace glucosídico, formando cadenas de diversa longitud. Dependiendo de la longitud de la cadena, vamos a poderlos clasificar en monosacáridos, oligosacáridos o polisacáridos.

Entonces, el monosacárido es una única molécula que puede ser de dos a seis carbonos, como la que vimos allá por 100. Por ejemplo, acá esto no sería monosacárido, sino porque son dos monosacáridos unidos. Acá tampoco, porque acá hay cuatro monosacáridos unidos. Esto sí es un monosacárido. La glucosa es un monosacárido y la fructosa es un monosacárido. Bien, entonces tenemos como por ejemplo la glucosa del monosacárido. Los oligosacáridos son cadenas cortas de monosacáridos unidos. Entonces, por ejemplo, tenemos la sacarosa, que es un disacárido porque tiene dos, o sea, de dos, ¿no? Sacárido formado por la glucosa y la fructosa. Y después tenemos los polisacáridos, que son cadenas más largas de monosacáridos que pueden ser lineales o ramificadas. Y tenemos, por ejemplo, el almidón, es un polisacárido de glucosa, o sea, es una cadena que repite la glucosa muchas veces. Sí.

Dentro de los polisacáridos tenemos los que son lineales o sin ramificar y los que son ramificados. Entonces, a estos les vamos a llamar homopolisacáridos, están formados por un único monosacárido. Por ejemplo, como les decía, el almidón, el glucógeno, la celulosa, todos están formados por un solo tipo de monosacárido. Y luego tenemos los heteropolisacáridos que están formados por varios tipos de monosacáridos distintos y también pueden ser sin ramificar o ramificados. Sí. Eh, yo puedo imaginar. No queda claro, pero tenemos un montón de temas para dar hoy. Bien.

Bueno, más allá de las funciones de los de los glúcidos es eh fuente rápida de energía química para generar ATP. Ustedes saben que el ATP digamos es la moneda de cambio que tiene la célula. La célula necesita hacer cualquier reacción química que requiera energía, va a usar una molécula de ATP. Entonces, los glúcidos sirven mediante su catabolismo para formar esta ATP. Pero también se vinculan a funciones estructurales. Por ejemplo, la celulosa funciona de componente para darle este rigidez a las células vegetales. Y después tenemos eh glúcidos que son en función de reserva, como por ejemplo el almidón y el glucógeno. Ambos lo que hacen es eh reservar, digamos, glucosas para después cuando sea necesario formar más energía, más energía en forma de ATP. Entonces, el almidón es la forma que tienen las células vegetales en preservar ese eh esa glucosa, esa energía y el glucógeno es la forma en que tienen las células animales. ¿Sí? Entonces, cuando hablemos de almidón, vamos a estar hablando de células vegetales y cuando hablemos de glucógeno, vamos a estar hablando de células animales. Hasta acá. Y después tenemos conjugados que tienen funciones, por ejemplo, de transporte, de información, son mediadores de interacciones físico-químicas intercelulares. Sí, también ahora vamos a ir viendo cuando veamos la la membrana que también sirven, por ejemplo, para adhesión y otras funciones un poco más complejas.

Bueno, acá reconocen esta el dibujo es una membrana plasmática de una célula e y ven que tiene varias cosas marcadas. Entonces, por ejemplo, tiene del lado, este sería el lado exterior de la célula y vemos que tienen, por ejemplo, oligosacáridos, glucoproteínas, glucolípidos. Vamos a ver después lo que es proteína, colesterol. Entonces, tenemos glucoproteínas que van a estar del exterior de la membrana y van a tener funciones receptoras, como les decía, de adhesión celular. Después tenemos glucidos que también son, o sea, glúcidos unidos a los lípidos de membrana y que tienen funciones de reconocimiento y protección. Sí.

Bueno, hasta acá era de glúcidos. No sé si este quedó alguna duda o que repetir. Bueno, dice fosfato, tendrá que decir fosfato, pero general. Bien, eh lípidos. Entonces, ahora vamos a hablar del siguiente grupo de eh biomoléculas orgánicas con y vamos a hablar de eh lípidos. ¿Alguien sabe entonces qué son los lípidos? Se pueden encontrar las grasas son lípidos. Bien, ¿algo más? Sí. Ya dijo grasas o aceites. Bien, también ceras, esteroides, algunas vamos a ver algunas hormonas que son también lípidos. Eh, tenemos también, por ejemplo, eso lo podemos ver acá, ¿no? Está más adelante, pero también tenemos, por ejemplo, lo que son los aceites esenciales de las frutas, es cuando tenemos cuando sentimos aroma. Bueno, está liberando un aceite esencial, por ejemplo, la naranja tiene su aceite esencial que es olor a naranja. Bueno, este olor a naranja también es un lípido. Y reconocen las estructuras. Vamos a irlas viendo igual a lo largo, pero bien, la triacilglicerol está formado por tres ácidos grasos que además difieren. Ahora vamos a hablar de su diferencia. Y lo de abajo es el colesterol, la estructura química del. Ven que también no lípidos podemos encontrar tanto de origen animal como de origen vegetal. A ver si en el chat hay alguna duda.

Bien, ¿cómo los podemos clasificar los lípidos? Entonces, primero, ¿qué tienen en común todos los lípidos? Entonces, se les ocurre que puedes llegar a tener en común. Hidrófobos. A revés. Hidrófobos son eh no o sea, no se disuelven en agua. Sí, pero a la vez hay lo que son lípidos saponificables y lípidos insaponificables. Eso de saponificable e insaponificable es por ejemplo, pueden generar jabón. Estos tienen una parte hidrófoba y una parte hidrofílica que hace que puedan generar muchos más ésteres. Como entonces lípidos saponificables. Tenemos, vamos a hablar de tres tipos, tres tipos: los ácidos grasos, que los mismos pueden ser saturados o insaturados. Cuando hablamos de saturados e insaturados, ¿qué significa? ¿Quién? Sí. Si la cadena es saturada o está insaturada. Y esa insaturación, ¿por qué se da? Bueno, perfecto. Cuando hay algún carbono en la cadena que tiene doble enlace con su carbono de al lado, se genera una insaturación, una insaturación de hidrógenos. O sea, digamos, esa cadena con ese doble enlace tiene menos hidrógenos que si no tuviese doble enlace. Y por eso se le dice que es insaturado. Sí, los saturados no tienen doble enlace y pueden en una misma cadena ver varios dobles enlaces. Entonces, podemos tener monoinsaturados y bueno, saturados, poliinsaturados. Luego tenemos los lípidos simples. En este caso son, por ejemplo, un polialcohol, puede ser como glicerol, que está unido a eh ácidos grasos, que los mismos también no pueden ser saturados o insaturados. Entonces, podemos ver los triacilglicéridos y las ceras o céridos. Los triacilglicéridos son también uniones, esterificaciones entre un ácido graso y otro alcohol diverso. Igual nos vamos a concentrar en la clase en lo que son ácidos grasos, triacilglicéridos y vamos a ver de lípidos complejos lo que son los glicerofosfolípidos. Acá pueden notarlo como eh fosfolípidos. Van a ver que pueden encontrarlo como fosfolípidos dependiendo. Tienen varios nombres, pero lo que se clasifica lo que lo define es un triacilglicérido unido a otra cosa que generalmente es un fosfato, un perdón, un grupo fosfato. Forma el fosfolípido. Bien.

Es por dentro de los insaponificables, los lípidos insaponificables, tenemos lo que se llaman isoprenoides. Y acá tenemos algunas vitaminas que son eh lípidos, hidrosolubles, hidrófobas. Y después tenemos lo que les decía de los aceites esenciales, que son el lo que sentimos aromas, de las frutas, de las verduras. Eh, tenemos lípidos insaponificables que se clasifican como esteroides y dentro de los esteroides tenemos los esteroles, las hormonas esteroideas y después tenemos ácidos biliares. Vamos a irnos más adelante, pero dentro de esteroles tenemos este digamos el más común por excelencia, el colesterol, pero el colesterol otra vez está eh solo se va a ver solo va a estar presente en células animales. Después su análogo vegetal es el ergosterol. No sé si alguna vez se oyeron hablar del ergosterol, pero no sé, hay algunos yogures, por ejemplo, que traen ergosterol que también te ayudan a bajar el colesterol, venden así. Pero entonces colesterol va a estar en células animales y ergosterol, por ejemplo, es su análogo en células vegetales. Luego tenemos las hormonas esteroideas y dentro de las hormonas esteroideas lo vamos a más adelante, lo vamos a ver también a tener una clase que es específicamente del sistema endocrino. Entonces, vamos a poder explayar un poco más, pero están eh tenemos lo que son las hormonas suprarrenales, o sea, que son segregadas por la glándula suprarrenal, que puede ser, por ejemplo, la noradrenalina y la adrenalina. Y después tenemos lo que son las hormonas sexuales, tanto femeninas como como masculinas que tienen su estructura es un lípido. Vamos a ver que están relacionadas estructuralmente con el colesterol. Y también tenemos los ácidos biliares que también son eh lípidos insaponificables, que los podemos clasificar dentro de los esteroides. Y por último tenemos lo que son las prostaglandinas, los tromboxanos y los leucotrienos que son también componentes celulares que están sobre todo presentes en lo que es reacciones de inflamación o de coagulación sanguínea. Sí.

Bueno, entonces como ya lo habíamos visto, también tenemos eh los lípidos tienen funciones y pueden ser también de reserva energética. En este caso, no es cuando la célula necesita energía o el organismo en su totalidad necesita energía, no va a usar como primera medida los triglicéridos, sino que primero va a usar como habíamos visto, lo que es glucosa, glucógeno y después cuando se agoten, van a poder usar, por ejemplo, a los triacilglicéridos como fuente de energía. También tenemos los estructurales, estaba diciendo fosfoglicérido, fosfolípido, lo van a ver de varias maneras, que es un glicérido al cual se le unió un grupo fosfato. Y estos son los que forman eh los componentes principales de las de la célula, de la membrana celular. ¿Sí? Y después tenemos eh bueno, funciones reguladoras que que generalmente lípidos insaponificables. Por ejemplo, las vitaminas eh tienen funciones reguladoras, las hormonas tienen funciones reguladoras, los aceites esenciales tienen funciones reguladoras, como les había dicho, prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos también tienen funciones celulares de regular alguna cascada de señalización o metabólica. Sí.

Bien, vamos entonces a hablar primero de el más simple de todos, el lípido más simple, que es el ácido graso. El ácido graso tiene como característica que es anfipático. ¿Alguien sabe lo que quiere decir anfipático? Nombrar. Ahí va. Tiene una parte que es hidrófoba y una parte que es hidrofílica. Entonces, por eso es anfipático. Tiene tanto eh comportamiento hidrofílico como comportamiento hidrofóbico. ¿Y en qué se cómo cuál es la característica principal de un ácido graso? Bueno, es contener un grupo carboxilo que que también se le puede llamar ácido, el grupo ácido que tiene una cabeza polar. Y eso es la parte hidrofílica del ácido graso. Y después tiene una cadena eh larga, o sea, dependiente de la longitud de carbonos, solamente carbonos que también pueden estar obviamente eh unidos por doble enlace y generar eh lo que habíamos visto de ácidos grasos saturados. Bien, entonces esta es digamos la estructura básica de un ácido graso, pero como les decía, lo podemos también ver como saturados, monoinsaturados y poliinsaturados. ¿Cómo son? Bueno, serían así. Por ejemplo, este, el de arriba tiene una única insaturación, entonces sería un monoinsaturado. Sin embargo, el de abajo es está saturado, como habíamos hablado, saturado de hidrógenos, no tiene los enlaces. Y a la izquierda, en el de abajo, bueno, los dos son poliinsaturados. El de arriba tiene dos insaturaciones y el de abajo tiene tres insaturaciones. Sí. Ahora vamos a ver que estas insaturaciones también este tienen un nombre un poco conocido.

Bien, entonces vamos a hablar de los ácidos grasos insaturados. Saturados primero. Sí, los ácidos grasos saturados eh son sólidos a temperatura ambiente, vamos a encontrar de forma sólida. Entonces, lo vamos a encontrar eh formando una grasa porque está en estado sólido, formando una grasa. Entonces, lo vamos a encontrar este esos ácidos grasos e están mayormente en células animales. Las células animales también tienen saturados, pero mayormente tienen saturados. Y lo mismo las las vegetales también van a tener saturados. Pero están formados mayormente por ácidos grasos por saturación. Entonces, ácidos grasos saturados forman grasa y están presentes en el organismo animal. Después tenemos los ácidos grasos insaturados. Estos van a estar generalmente eh líquidos a temperatura ambiente y eh van a estar también como decía, presentes mayormente en células vegetales. Entonces, a células vegetales van a formar aceites presentes en vegetales. Pero esta saturación, capaz que conocen este lo que son los ácidos los ácidos grasos omega-3, omega-6, omega-9. ¿Lo escucharon, nombraron? Estoy segura. El omega-3. Bien, si se fijan, cuando nosotros nos dicen que tenemos omega-3, bueno, dicen pescado, pero también nos dicen palta, también nos dicen semillas, ¿sí? Porque está presente mayormente en células vegetales. ¿Y qué es un ácido? Un ácido graso clasificado nombrado omega-3. Bueno, quiere decir, si ustedes se fijan, eh, para los del chat que no me están viendo, los del Zoom que no me están viendo, estoy señalando la la molécula de más a la izquierda. Ustedes tienen el grupo ácido y el, digamos, el carbono terminal de la de la cadena carbonada se le llama omega. El carbono que está con el número uno se le llama omega. Entonces, cuando hablamos de un omega-3, lo que queremos decir es que tiene una insaturación en el carbono 3 a contar del uno que es el omega. Entonces, 1, 2, 3 insaturación. Si hablamos de un omega-6, vamos a hablar de que tiene una insaturación en el sexto carbono. Entonces es 1, 2, 3, 4, 5, 6 insaturación. Bien. Y después tenemos eh los omega-9 que tienen una saturación a nivel del carbono, obviamente porque el omega-3 tiene también saturación, se saturación, el omega-6 se va a tener, se va a tener omega-9, pero siempre vamos a decir como [Música] O sea, como Bien, vamos a hablar entonces eh si tienen una duda, pueden preguntar, pueden parar. una duda. Saturado es tiene doble enlace. Saturado. Saturado es todo enlace simple. Es insaturado al menos un doble enlace porque lo que lo hace insaturado de hidrógenos, tiene un doble enlace. En ese doble enlace podría haber habido dos hidrógenos más. Entonces está insaturado de hidrógenos. Pueden ver de esa manera recordar.

Bien, entonces acá vamos a ver lo que es la esterificación de ácidos grasos con glicerina o encontrar llamado glicerol. Esterina o glicerol es una molécula que tiene tres carbonos y cada carbono unido a un grupo alcohólico. Entonces es un polialcohol y tres carbonos, tres grupos alcohol que cada uno se va a poder esterificar a un ácido graso formando lo que conocemos como triacilglicerol, triglicérido, por favor, de bien. Igual, obviamente el glicerol, glicerina no tiene por qué unirse a tres ácidos, no se une, por ejemplo, a un solo ácido, vamos a tener lo que es los monoacilglicéridos, [Música] monoacilglicéridos. También tenemos que se puede unir a dos. Entonces, vamos a tener lo que es el diacilglicérido, diacilglicerol. Un poquito, un segundo. Entonces, cuando es triacilglicérido o monoacilglicérido, vamos a tener un oxígeno que está libre, un grupo alcohol que está libre que puede reaccionar con otra cosa, formando lo que conocemos como lípidos complejos. Sí. Entonces el fosfolípido, o sea, el fosfolípido se descompone como decíamos diacilglicérido, al cual en el último OH tenemos unido un grupo fosfato. El grupo fosfato a la vez fue unido a otro componente como por ejemplo puede ser colina, serina o etanolamina. Sí. Siempre es un sustituyente polar, pero que puede variar su estructura. Bueno, otra vez, los fosfolípidos van a ser anfipáticos y como lo eran los ácidos grasos, digamos, simples, también lo es el fosfolípido. ¿Por qué? Porque tiene toda esta parte de la del ácido graso y de la glicerina que es relativamente apolar, pero luego tiene la parte del fosfato y el sustituyente que tenga, que en este caso de la imagen es una colina que tiene comportamiento polar. ¿Y qué cuál es la importancia de los fosfolípidos? Como les decía, son los componentes principales de la membrana plasmática. Bien.

Entonces, por su orientación, los fosfolípidos constituyen la estructura de la bicapa lipídica. ¿Cómo se orienta? Se orientan con la parte polar hacia el medio acuoso y la parte apolar hacia el interior. Se orientan las partes eh polares hacia adentro y hacia afuera y en la parte interna entre las capas. Si ustedes se acuerdan que la llamamos bicapa lipídica porque es una capa y otra capa y entre ellas están las partes la parte hidrófoba del fosfolípido, que es lo que constituye por ejemplo la parte hidrofóbica. Está bien, las ramitas tendrían a ser una representación del ácido graso. Bien, están, o sea, están entre es como si fuese un sándwich, está libre. [Música] Claro, el relleno es el ácido graso. Bien. De nada. Y después hay otros componentes que nos vamos a ir viendo, que son, por ejemplo, canales o también eh este no sé si tiene representación, pero también están entre los fosfolípidos. Tenemos el colesterol que acabamos de ver. Si se fijan, estos amarillos representan los glúcidos que acabamos de ver. Los extremos glucoproteínas. Tenemos, ahora lo vamos a ver, pero perdón, esto sí, glucolípido y glucoproteínas. Lo que es con verde es glucoproteína y lo que es con violeta es glucolípido. Sí.

Bueno, hablemos ahora entonces de los esteroides. Los esteroides tienen como característica estructural estar formados por estos cuatro anillos fusionados. O sea, cuando ustedes vean esta estructura, van a decir, "Bueno, es un esteroide." Dependiendo de las sustituciones que tengan los distintos carbonos, van a decir, "Es el colesterol, es la hormona." Pero siempre va a tener estos cuatro anillos. Sí. Entonces podemos tener esteroles, como ya hablamos que es colesterol y el ergosterol principalmente y después tenemos las hormonas esteroideas que pueden ser las hormonas sexuales, las hormonas suprarrenales. Bien, entonces tenemos que el colesterol, como les decía, brinda rigidez a las membranas de las células animales. Es análogo al ergosterol en las células vegetales. Después en sangre se unen a las lipoproteínas. ¿Ustedes este escucharon alguna vez hablar de lipoproteínas? ¿Alguna vez un análisis de sangre? Sí. HDL, LDL son lipoproteínas de baja densidad y lipoproteínas de alta densidad. ¿Viste que cuando te dicen el LDL lo tienes alto? El LDL va unido al colesterol, pero eh circulante en la sangre. El HDL eh va unido, pero lo lleva al hígado donde se donde se degrada. Por eso queremos tener HDL alto para contribuir a la limpieza del organismo. Bien, entonces tenemos HDL, el LDL son lo que llamamos lipoproteínas circulantes en sangre. Bien. Y además el colesterol es precursor de los demás eh derivados esteroideos de las demás, por ejemplo, hormonas. Las hormonas esteroideas como son eh o sea, son lípidos, son también hidrófobas, hidrófobas, perdón, van a cruzar libremente la célula, sí, tienen esa la característica que pueden difundir por la membrana sin necesidad de un transportador. Entonces, entre las hormonas sexuales tenemos la testosterona, la progesterona y los eh los perdón, estrógenos. Y después dentro de las suprarrenales tenemos la aldosterona y el cortisol. Y hoy les dije mal, les dije noradrenalina y pero no son aldosterona y cortisol las hormonas suprarrenales. Y acá no más para que vean, o sea, obviamente no se tienen que acordar esto, pero es para que vean que por ejemplo, este de acá es el colesterol y luego de varias eh procesos celulares, por ejemplo, puede dar aquí está la testosterona, es este de aquí y la testosterona a la vez puede dar todo lo que son las hormonas sexuales femeninas, estructuralmente están eh relacionadas. Y para este lado tenemos el colesterol que después de varios procesos celulares va a dar la aldosterona y el cortisol. Sí, es nada más para que vean que están todas relacionadas estructuralmente. Todos tienen estos cuatro anillos fusionados que les cambian en las sustituciones. Hasta acá. Sí, en el chat preguntaban si el colesterol brinda fluidez. Sí, brinda eh brinda estabilidad a la membrana y bueno, sobre todo eso, ¿no? Consistencia y rigidez, no tanto fluidez.

Bien, hablemos entonces del tercer grupo que teníamos para dar que son las proteínas. Entonces, eh proteínas, ¿saben dónde las podemos encontrar principalmente? En las carnes, en los lácteos, eh tanto carne roja, carne blanca. Después tenemos y también tenemos origen eh vegetal, como por ejemplo los los frutos secos, las nueces o las legumbres. También tiene menor cantidad, obviamente, pero también. Y acá les traje tres eh estructuras proteicas para que vean que son diversas y para que vean que en realidad tenemos tenemos este conocidas. O sea, esta, por ejemplo, es el colágeno. [Música] Esta de acá, la de arriba, que tiene una estructura eh diferente a las dos de abajo. Las dos de abajo. Hm. Esta es e la hemoglobina. Es la estructura de la hemoglobina. Conocen la hemoglobina. La hemoglobina se encarga de llevar el oxígeno a las células. Y luego de este lado tenemos a la insulina. Sí, la insulina es una hormona proteica, entonces tenemos hormonas esteroideas, pero también hay hormonas peptídicas, o sea, hormonas con estructura de proteínas. Pero bien, ¿qué funciones pueden tener las proteínas? Como ya les dije, transporte puede ser transporte de este oxígeno a la célula, como lo es la hemoglobina. También pueden ser, por ejemplo, eh proteínas que sean integrales, hasta que estén en la membrana y funcionen de transporte para solutos dentro y fuera de la célula. También tenemos de regulación y de señalización. Entonces, insulina, factor de crecimiento que son eh bueno, proteínas, pero es función de hormonas. También tenemos eh proteínas que tienen función, por ejemplo, inmunológica, las inmunoglobulinas, anticuerpos son eh son proteínas que tienen estructura, mejor perdón, hormonas que bueno, proteínas que tienen componente función de eh protección inmunológica. Luego también tenemos eh función de movimiento, la miosina, que es eh una proteína de los músculos. Luego tenemos también catálisis, todo lo que sea la catálisis está englobada las enzimas, todo lo que implique una reacción a nivel a nivel celular va a estar catalizada, va a estar regulada por una enzima y esa enzima también tiene estructura proteica. Y por último tenemos función estructural que les había hablado del colágeno y también tenemos las histonas que vamos a dar las histonas más adelante que función tiene bueno.

Entonces, las proteínas son eh digamos cadenas lineales de e aminoácidos. ¿Sí? Entonces, vamos a hablar de lo que es un aminoácido. Un aminoácido se va a caracterizar se va a caracterizar por un carbono que tiene unido de un lado a un grupo amino, que es este de acá, el que está en verde, amino o amina, que tiene un nitrógeno y del otro lado está unido a un grupo eh carboxilo o grupo ácido, carboxílico o grupo ácido. Y a su vez están unidos a un hidrógeno, pero a una cadena, a un lo que llamamos radical, sustituyente, cadena lateral. Lo pueden encontrar de varias de esas tres formas este R. Entonces, cada aminoácido tiene un R distinto. El más simple, la glicina, tiene un H, para la alanina tiene unido un hidrógeno. Pero después vamos a ver que tienen pueden tener unidos este sustituyentes mucho más grandes como por ejemplo un anillo o otro. Igual también pueden llegar a tener otro grupo amino, otro también carboxílico. Vamos a ver que puede tener eh diversidad ese esa cadena lateral. ¿Y cómo se forman las proteínas? Bueno, se forman por la unión de de dos aminoácidos de principio, ¿no? Y cómo reaccionan. Va a reaccionar en lo que se llama eh formar enlace peptídico, una el grupo OH del carboxílico de un aminoácido. Bien, perdón. ¿Cómo reaccionan? Reacciona uniéndose eh un OH, o sea, lo que lo que reacciona es el OH del ácido carboxílico de uno de los de los aminoácidos con el un H de una de las de las aminas de otro. Lo tenemos acá. Es el O, o sea, el oxígeno del grupo ácido de un amino de un aminoácido con la amina del otro aminoácido y forman un enlace entre el carbono y el nitrógeno. Este enlace es este con tiene relativa fuerza, o sea, es enlace covalente que lo que hace es mantener unidos a los distintos aminoácidos. Después puede venir otro aminoácido y reaccionar con su amina por este lado y puede venir otro aminoácido y reaccionar con su grupo alcohol. Por este lado. Cuando tenemos entonces la proteína y toda su cadena, tenemos que identificar su extremo N y su extremo C. ¿Qué es el extremo N y qué es el extremo C? El extremo N es eh la amina, o sea, en este péptido, este sería el extremo N. Es es el sería podemos identificar al aminoácido que tienen la amina libre como para poder reaccionar con otro aminoácido. Y después tenemos el extremo C, que es en realidad el es la amina que tiene su grupo alcohol, su grupo ácido libre, de manera que puede reaccionar con otro aminoácido. ¿Sí? Entonces tenemos esos dos extremos, extremo N y el extremo C. Hasta acá, o sea, el ácido carboxílico, bueno, si su ácido carboxílico en el sentido de que no está unido a otro aminoácido. Acá simplemente lo tenemos como ionizado, o sea, acá lo tenemos en su forma neutra y acá en su forma ionizada, pero si es lo mismo esta estructura que esta estructura, solo que una está ionizada y la otra no. En ambos son ácidos carboxílicos libres porque no están unidos, o sea, su su OH no está unido a otra cosa. Sí.

Bueno, entonces eh según su estructura se pueden clasificar de dos grandes maneras los aminoácidos. Se pueden clasificar por su comportamiento físico-químico y eso va a deberse según su cadena lateral, su radical. Entonces tenemos, por ejemplo, acá está medio chiquitito, tampoco es que se lo tengas que saber, o sea, simplemente saber que hay distintos aminoácidos que tienen distintos comportamientos físico-químicos, ¿no? La idea no es que sepan cada aminoácido que esta estructura tiene, pero para que tengan presente, por ejemplo, tenemos que se puede ver tenemos aminoácidos polares neutros, o sea, tienen cierta polaridad su cadena lateral, pero no están ionizados. Luego tenemos aminoácidos eh también neutros, pero no polares, o sea, no tienen una polaridad en su su cadena. Luego y luego tenemos los aminoácidos que pueden, o sea, pueden ionizarse de forma como si fuesen ácidos, o sea, perdiendo de forma negativa o aminoácidos que tengan grupos básicos y puedan este ionizarse de forma positiva. Bien. Entonces, ven que por ejemplo, no sé, acá la lisina tiene un grupo amino, pero no es la amina del aminoácido. La amina del aminoácido sigue siendo la que está unida al carbono que además soporta grupo ácido. Y sin embargo, acá tenemos, por ejemplo, el ácido aspártico, que también tiene otro grupo ácido, pero no es el grupo ácido del aminoácido, sino que el grupo ácido del aminoácido sigue siendo el el que del carbono que soporta además la amina. Sí. Y después lo podemos eh clasificar dependiendo de nuestras necesidades esenciales o no esenciales. Dependiendo de la los requerimientos nutricionales o de la edad puede variar esta nivel de físico-químico. Los podemos dividir en cuatro tipos. Sino que es polares, pero que no son ionizables, o sea, no van a tener una carga positiva o negativa, simplemente tienen polaridad, los no polares y después dentro de los polares los que se pueden ionizar positivamente y los que se pueden ionizar negativamente, sino cuatro grupos. Cuando hablamos de la parte físico-química, cuando hablamos de la parte e de lo que de nuestros requerimientos, bueno, requerimiento, o sea, en niño no es que en adulto, no son mismo obviamente una persona con una deficiencia o un requerimiento, pero general podemos clasificarlo en esenciales o no esenciales, siendo esenciales la isoleucina, la leucina, la lisina, la metionina, la fenilalanina, triptófano, valina y treonina. ¿Qué problema tienen estos? ¿Por qué son esenciales? Son esenciales porque nuestro organismo no las puede sintetizar en la cantidad que requerimos para formar nuestras proteínas. Sí, las podemos sintetizar, pero menor eh menor cantidad con eso de con la dieta. Y después tenemos no esenciales, por ejemplo, van a encontrar que la arginina, si ven en otras cuentas, van a encontrar que la arginina puede llegar a ser como esencial, pero ser esencial en la en niños. Ya los adultos podemos la cantidad que necesitamos y no clasificaría lo esencial en la población adulta normal. Sí. ¿Qué dicen los compañeros en el chat? Hasta acá todo claro. Ninguna duda que pasar otra vez. Este, más o menos que sepan cuáles son las esenciales y cuáles no son. Son los no esenciales. Eh, capaz que sí estaría bueno para tengan en cuenta también, ¿no? Que dependiendo de la edad que estemos en cuenta. [Música] Generalmente la nocar. Ah, bueno, pero esto eh cómo se define según su físico-química no es necesario, pero sí que sepan que cada aminoácido tiene eh digamos características físico-químicas distintas y porque eso es importante porque después estas características físico-químicas se la van a trasladar a la proteína que forma. Sí.

Bueno, hablamos entonces de la estructura, perdón, de la estructura de las proteínas. Entonces, la primera estructura, la estructura digamos más básica, la estructura primaria. La estructura, la estructura primaria lo que es es la cadena lineal de aminoácidos que forman esta proteína. ¿Sí? Entonces, acá, a la izquierda tenemos lo que sería la estructura primaria. La estructura primaria la vamos a a como a dibujar, a representar como una línea en la que identifiquemos qué aminoácidos están en esta proteína. Y además no importa solamente cuáles están presentes, sino el orden en que están presentes. O sea, la estructura primaria tiene en cuenta el orden de estos aminoácidos en la cadena polipeptídica. Pueden tener los mismos aminoácidos, pero proteínas distintas, con funciones distintas. ¿Sí?

Bien, después tenemos la estructura secundaria, que es un primer plegamiento de la cadena debido a la interacción entre aminoácidos cercanos. Aminoácidos cercanos, por ejemplo, si son por eh polares, se pueden llegar a atraer, que son eh también apolares, se pueden atraer entre ellos, un polar y un apolar, ¿cómo se van a atraer? Por ejemplo, uno cargado positivamente se puede atraer a alguno cargado negativamente. Luego teníamos unos que son, a ver si lo vemos, hay uno que tiene una característica que es que tiene un azufre acá. La cisteína tiene de común que tiene un azufre. Entonces, dos cisteínas, por ejemplo, pueden también reaccionar formando un enlace entre ellas. Y ahí vamos a tener lo que es la estructura secundaria, que puede ser según cómo se ordenen estos estas eh cadenas laterales, podemos formar lo que es una hélice alfa o lámina beta. Hélice alfa es una única única cadena que además después sus cadenas laterales reaccionan con cadenas laterales de otra hélice y forma lo que llama lámina beta. ¿Sí? Bien.

Bueno, por ejemplo, en en las láminas beta, este, las las cadenas laterales de los aminoácidos se van a orientando tanto para arriba como para abajo, dejando la cadena de enlace peptídico en el plano. Y después tenemos las hélices alfa que en general van a estar para afuera los los, ¿cómo se llaman? Las cadenas laterales van a estar para afuera. Una vuelta no [Música] puede también hay cierta parte de la estructura de la proteína que quizás no lleve un plegamiento más adelante, pero principalmente vamos a encontrar estas hélices alfa y vamos a encontrar láminas beta. El plegamiento terciario es también un plegamiento en el espacio, segundo plegamiento en el espacio, pero en este caso debido a interacción entre eh aminoácidos más alejados. Por ejemplo, al formarse eh la hélice alfa eh se encurva y bueno, ahí atrae a dos cadenas que estaban un poco más alejadas en lo que era la cadena lineal. Entonces, acá lo lo que está interesante que también manejan y es que en una misma en una misma cadena polipeptídica cierta parte cierta eh zona se puede plegar, por ejemplo, como una una lámina beta, cierta parte puede no tener un plegamiento definido y puede haber otra parte que esté con hélice alfa. También puede ser que sea solo hélice alfa, también puede ser que sea solo lámina beta. Va a depender de los constituyentes de las características de de las cadenas laterales de sus aminoácidos constitucionales. Y por último tenemos este la estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria no está presente en todas las proteínas. Algunas tienen cuaternaria y otras no. Porque la estructura cuaternaria es la interacción de dos cadenas. Dos cadenas, si ustedes se fijan acá en el dibujo tienen un extremo y otro extremo. Entonces este de clarito es una cadena polipeptídica que interacciona con otra cadena polipeptídica que tiene su propio extremo C-terminal y su propio extremo N-terminal. Bien, otra cosa que bueno, les comentaba, ¿no?, que las cadenas laterales de cada aminoácido van a determinar primero cómo se pliega, que estamos ver y también la función que cumple. Entonces, al en cómo las podemos clasificar estructura terciaria en fibrosas [Música] y globulares. Las fibrosas van a tener van a tener principalmente una una función estructural. Por ejemplo, el colágeno, la elastina, son eh proteínas fibrosas que tienen funciones estructurales. Y después tenemos las globulares que generan tener más funciones más complejas. Por ejemplo, e como veíamos al principio, ¿no? Estas dos de aquí abajo son globulares y una tiene función de transporte de de oxígeno. Y después tenemos a la insulina que tiene funciones reguladoras de la concentración de glucosa en sangre. Ven también que acá también, por ejemplo, la miosina parece ser más fibrosa, el colágeno fibroso. Ven que las demás son como más redonditas, son globulares. Entonces, acá les dejé lo que estábamos hablando, que es lo que lo que estamos este comentando, ¿no? Que dependiendo de la cadena lateral de aminoácido, ¿cómo se va a plegar? Entonces, eh en las proteínas globulares, lo que vamos a dejar expuestos son los, digamos, en la lo que si se imaginan a la a la proteína globular, una pelota en la superficie de la pelota van a estar los eh los aminoácidos que tengan una cadena lateral polar dentro de la pelota para quedar los que tengan aminoácidos y su comportamiento más apolar. Y esto es de manera de que esta proteína pueda relacionarse con el medio con el medio que finalmente en condiciones celulares es un medio acuoso. Y lo opuesto ocurre en proteínas fibrosas porque las cadenas laterales de los aminoácidos apolares son los que están expuestos a la superficie de la proteína y los que

Tienen comportamiento polar, quedan más como en la forma interna. Sí.

Entonces, ¿qué le dan a estas proteínas? Estas proteínas vidrosas van a tener la característica de ser relativamente apolares. Entonces, pueden acordárselo debido a bioquímica que pelo claramente es eh proteínas fibrosas con comportamiento polar cada vez que no bañamos. Son hidrófobas, insolubles.

[Música]

Hasta acá vamos bien. Bien. Entonces, la proteína solo puede eh cumplir su función cuando está con este plegamiento terciario, justamente que dependiendo de para dónde están las cadenas laterales va a ser fibroso, se va a ser eh globular y se va a poder o no su función. Entonces, toda la gente cuando tiene su cadena, obviamente si tenemos proteínas que tengan estructura cuaternaria, tienen que estar en su estructura cuaternaria para poder hacer activos, pero proteínas, la mayoría que son esenciales eh necesitan estar con esa estructura para poder sus funciones. Y desnaturalizamos de alguna manera, o sea, desnaturalizar y explicar cómo romper estos enlaces peptídicos de la proteína o también en primer momento vamos a abrir la cadena, vamos a ir protegiendo a medida que da o calor o condiciones extremas de pH e y desnaturalizamos esta proteína. La proteína está utilizada, la cadena, la estructura primaria no tendría una función. Sí.

Entonces, eh existe una conexión clara entre lo que es una proteína mal plegada y una disfunción celular, porque necesitamos que la proteína esté bien plegada. Podemos entonces tener, no sé si se acuerdan del deseo, bueno, vamos a repasar más adelante, pero ¿por qué una proteína podría llegar a ser no [Música] funcionante? Por ejemplo, si está rota, pero también podemos generar un plegamiento incorrecto cuando tenemos lo que llama una mutación. Quizás este por una mutación genética lo que tenemos es una proteína que en vez de tener, no sé, arginina en la célula, nosotros le ponemos lisina, no sé, por desarrollo y ese cambio provoca que se diferente, que hace diferente, no cumple su función. Tenemos entonces son proteínas no funcionales.

Después tenemos eh estas proteínas no funcionales podrían llegar, por ejemplo, a a generar agregados insolubles en la en la célula, provocar daños dentro de la célula. Y eso es el siguiente punto. Y por ejemplo, un ejemplo, no es únicamente, pero se ha visto que una de las causas del Alzheimer son proteínas que se pliegan de forma incorrecta y generan este agregados insolubles dentro de la célula que la dañan.

Y por último tenemos estas proteínas. Eh, hay ejemplos de proteínas que no solamente son eh no funcionales, sino que como comunican su su problema de plegamiento o su error en la síntesis a una proteína vecina y genera que esa proteína vecina como que le infecta. Esa proteína también deja de ser, se pliega erróneamente y deja de cumplir su función y eso eh se conoce a son proteínas infecciosas, se conoce como priones y por ejemplo, un ejemplo es eso. La enfermedad de la vaca loca era provocada por un prión que era una proteína mal plegada que lo que hacía era como comunicar su mal plegamiento a las otras proteínas de que esas proteínas vecinas también se esperaban mal y dejaban de funcionar.

Entonces, tenemos varios ejemplos de de enfermedades asociadas por proteínas no funcionales. Los deprimidos lo que tienen eh puede ser que tengan menor cantidad, no la puedan sintetizar o porque en realidad eh justo eh cuando hablamos de sistema inmune necesitamos a ver, vamos a ver, necesitamos que sea exactamente, lo vamos a ver en otra clase que va a tener inmunología, pero necesita que sea exactamente la proteína que tiene que ser, ¿no? Un un anticuerpo no admite un una mutación porque justamente son interacciones con con el antígeno. No sé si recuerdan, no me quiero tampoco ahondar demasiado en eso, pero de forma tan específica que sí, o sea, puede que quizás no uno deprimido va más allá de una de una proteína mal plegada. Eso es lo que quería.

Entonces, vamos a hablar de grupos de proteínas. A ver, un segundo. Aparece en el chat. Bien. Eh, acá piden en el chat que por favor se se apaguen micrófonos. Bien.

Bueno, hablemos entonces de las enzimas. La mayor cantidad de proteínas que tenemos nosotros en el organismo tienen funciones enzimáticas, o sea, actúan como catalizadores en las reacciones celulares, permitiendo que las mismas ocurran en condiciones biológicas de pH, temperatura y presiones y a una velocidad muy rápida, porque generalmente las reacciones igual van a ser espontáneas, o sea, te van a dar en momento de la vida, pero lo que hace la enzima es acelerar ese proceso para que ocurra en tiempos biológicos, ¿no? Entonces tiene la característica como la reciente ser específicas para la función de cada. Entonces, por ejemplo, tenemos acá esto es eh cómo un esquema de cómo funciona una enzima. Una enzima se une a un sustrato de forma específica. Ven que la enzima tiene como estos dos huequitos y el sustrato justo encastra en ese huequito. Eso tiene que haber en un sitio de reconocimiento de eh lo que llamamos sustrato o ligando y luego se da la reacción de catálisis que genera en este caso dos productos diferentes. Sí.

Entonces, ¿dónde tenemos enzimas? ¿Se acuerdan de esta imagen que la vimos recién cuando estábamos en la Biblia? Bueno, del para pasar del colesterol a la progesterona, necesitamos para pasar de la progesterona a la progesterona, necesitamos otra enzima. Incluso acá tienen, ¿cómo se llama? Deshidrogenasa, isomerasa. Está muy chiquita la letra. Y acá no solamente en esa eh en esta cadena de reacciones, sino que también lo podemos ver para sintetizar, por ejemplo, noradrenalina, dopamina, adrenalina. Vemos que sale a partir de la tirosina. ¿Qué tal? Que se ve chiquita la imagen, pero ¿qué tiene? Tiene un grupo alcohol. ¿Y además qué tiene la amida? Este estudiante, este este N acá. Acabamos de ver es [Música] una eh que es el precursor de lo que es la dopamina, la noradrenalina y la adrenalina, pero en cada paso necesitamos una enzima que que cataliza ese paso, ¿no? Entonces esta enzima es la misma que está encima, no es la misma que está encima, pero todos son enzimas que catalizan de forma específica una reacción celular.

Y acá un poco no más decir de inmunoglobulinas que también son en proteínas que también tienen funciones en este caso funciones inmunológicas y bueno, tienen esta o sea, esta sería como una imagen realista de lo que es la proteína. Obviamente no es azul y verde, pero es una reacción, una un esquema. Y acá está el dibujito, ¿no? Entonces, todos los esto es un anticuerpo, todos los anticuerpos tienen como esta forma de Y y se diferencian en lo que es el sitio específico del anticuerpo y que esta especificidad es tal que reconoce a este, o sea, este verde a este antígeno específico y este azul a este antígeno específico. Van a ver en la clase viendo que es un anticuerpo, pero es un antígeno en diferentes eh anticuerpos que hayan. Pero simplemente era para decirles hablando de eso, ¿no? De la especificidad que que si esta proteína está en el cuerpo que una eh no tuviese el plegamiento que tiene que tener, no podría reconocer al anticuerpo y no podría antígeno y no podría cumplir su función de anticuerpo. Y lo mismo al revés, si el antígeno que es de origen proteico, genera una mutación, genera un cambio en su estructura, hace que el anticuerpo no lo reconozca. Y así se genera lo que es la resistencia. Cuando hablamos de resistencia eh por ejemplo en en los virus, cuando estábamos hablando del coronavirus, que bueno, las Innovac y las Pfizer primeras eran específicas para un tipo de coronavirus, pero después el coronavirus mutó. Entonces, los anticuerpos que habíamos generado para ese antígeno ya no servían o no servían para la nueva eh cepa del virus que salió.

Bien, y después vamos a ver entonces lo que son eh proteínas de fusión de hormonas. Vamos, les voy a mostrar también otra vez, vamos a tener después una clase de endocrinos donde vamos a ver bien las hormonas, pero como para que tengan un ejemplo, tenemos [Música] acá, ¿no? porque tú sabes o eh bien, glucagón y insulina, las dos son eh hormonas peptídicas, hormonas son estructuras proteicas. Arriba tienen el glucagón, perdón, glucagón, no, glucagón y abajo tienen la insulina. ¿Ven que la insulina, por ejemplo, tiene una estructura cuaternaria? Pues son dos cadenas polipeptídicas que reaccionan, que que están unidas entre ellas, pero cada cadena polipeptídica tiene azúcar. Bueno, no sé si es el C o el N, pero uno es el C terminal y el otro es el N terminal. Sí. Y este también tiene acá su C terminal y su N terminal. Y esto que ven acá era lo que les decía, la cisteína, ¿vale? O sea, dos cisteínas pueden eh unirse entre ellas y formando un enlace que llaman disulfuro entre dos moléculas de azufre, digo, átomos de azufre.

Bueno, entonces, ¿cómo cómo regulan la la glucosa en sangre? Más o menos tienen una idea o si no igual lo vamos a ver en la clase correspondiente, pero bueno, bajo cuando hay baja glucosa en sangre, el páncreas lo que hace es eh liberar glucagón que va al hígado donde provoca que se degrade la glucosa, que se acuerdan que la glucosa era lúcida, que generaba energía. Entonces, es importante que haya glucosa circulante en en el torrente sanguíneo para darle energía a las células, pero tampoco alta. Entonces, el hígado libera glucosa para eh evitar esta glucosa baja en sangre. Bien, igual lo vamos a ver este más en detalle en la clase que le corresponde, pero para que vean frente a una baja de glucosa, lo que hace el páncreas es liberar glucagón, o sea, sintetiza y libera el glucagón, que es una proteína, que lo que hace en el hígado es provocar el aumento de glucosa. Sí, se acuerdan que teníamos el almidón. Bueno, no, no, en nuestro caso no. Glucógeno, bueno, lo como que lo corta y libera las glucosas a la sangre. Sin embargo, cuando la glucosa está alta, lo que hacemos, lo que se lo que hace es liberar insulina y esa insulina lo que hace es en el hígado fomentar o o ayudar a almacenar esa glucosa en forma de glucógeno para disminuir la glucosa. No más para que sepa una función hormona, algunas proteínas.

Y por último tenemos lo que son proteínas de transporte. De transporte se acuerda que como les dije tenemos la hemoglobina que nos hace transportar oxígeno a la sangre para las células, pero también tenemos transporte en la membrana celular. Entonces, ¿se acuerdan cuando veíamos e voy para atrás cuando estábamos viendo acá que yo les dije que esto violeta representaba e una proteína? Bueno, una proteína que está representando es, por ejemplo, un canal iónico o un transportador de solutos. Entonces, para darles un ejemplo, les estoy mostrando un canal de iones que es dependiente de la unión ligando. Tipo de transportador que igual también a final de la clase que supongo que nos va a dar el tiempo, lo vamos a a ver mejor, pero eh y también la clase que viene celular, así que también lo van a volver a ver, pero lo que hacen eh las proteínas son estas verdes y tienen sitios de unión específica, ligando específico que cuando se unen provocan un cambio en estructura, lo que se llama cambio conformacional de la proteína, haciendo que esta se abra y al abrirse permite el pasaje de iones eh bueno, de dentro de la célula hacia el exterior o del exterior hacia adentro. Según las entidades también podemos unir también hay, o sea, hay canales que tienen unión al ligando en dos sitios, lo que provoca como una estabilidad de esa apertura del canal o incluso hay canales que que esa estabilidad en la apertura se logra gracias a fármacos. Entonces, por ejemplo, podemos eh un ejemplo es las benzodiazepinas. Se pueden unir a este sitio, o sea, de su ligando de su canal específico y provocar que el canal permanezca abierto por Pero bueno, eso no tenemos proteínas que también funcionan a nivel de la membrana para regular el pasaje de eh distintos solutos. No tiene por qué ser iones, también pueden llegar a ser glucosa o otros componentes también. Vamos a ver ahora un poco más de eso.

Bien, entonces hasta acá e eh vimos glúcidos, vimos lípidos, vimos proteínas, ¿alguna duda de algo? No, bueno, vamos a arrancar entonces con el último grupo de lo que son las biomoléculas orgánicas que teníamos para ver hoy, que son los ácidos nucleicos. Los ácidos nucleicos son el ARN y el ADN. ARN es ácido ribonucleico y el ADN es ácido desoxirribonucleico y están compuestos por e por nucleótidos que los nucleótidos tienen esta estructura principal. Ahora vamos a ir viendo cada parte, pero está formado por una pentosa, por una base nitrogenada y por un grupo fosfato. Una pentosa. ¿Que qué le suena que sea una pentosa? C, o sea, es una molécula de cinco carbonos, pero además, ¿qué tipo de molécula es? Un azúcar. Bien, azúcar o glúcido. Sí. Entonces, los ácidos nucleicos están formados dos un grupo fosfato, bueno, mejor dicho, un grupo y un grupo fosfato y una base nitrogenada [Música] nitrogenada.

Entonces, son los nucleótidos, los monómeros que contribuyen a los ácidos nucleicos, ya sea el ARN como el ADN. Están formados por una pentosa que ya vimos que era un glúcido de cinco carbonos. Y es la ribosa en el ARN, por eso ARN, y la desoxirribosa o dos desoxirribosa, que es la que la que está que compone los nucleótidos del ADN. Y eso es ah, ADN, perdón. Ah, después lo cambio. Ribosa ARN y desoxirribosa ADN, disculpen. ¿Y eso qué quiere decir? Bueno, en la dos [Música] desoxirribosa mejor vamos a la ribosa primero, que es la, digamos, la común. Tiene un OH en el grupo dos, como se acuerdan que yo les había comentado cuando hablamos de que cada carbono tiene unido, un grupo OH, un grupo alcohol o hidroxilo. Y esto es lo que ocurre en la ribosa. La desoxirribosa perdió este grupo OH en la posición dos. Sí.

Lo otro que compone a los eh nucleótidos es la base nitrogenada. Las bases nitrogenadas se pueden dividir o clasificar en purinas o pirimidinas. Las purinas son la adenina, la guanina y las nitrogenada. Estoy diciendo nitrogenada desde hoy, pero nitrogenada, perdón. Base nitrogenada. Purinas y pirimidinas. Las purinas son adenina y guanina y las pirimidinas son la citosina, la timina y el uracilo. Acá tienen eh las estructuras, ¿ven que eh las purinas son tienen dos anillos fusionados y las pirimidinas tienen un único anillo fusionado o bueno, un único anillo funcionado. Bien. Y después importante, la timina está presente solamente en el ADN. No vamos a encontrar ARN que tenga timina. Y lo mismo con el uracilo. El uracilo no está presente de forma natural en ADN, pero sí es un nucleótido constituyente del ARN. Sí.

Y por último tenemos un grupo fosfato. Hasta acá repasemos por las dudas. Desoxirribonucleicos. Los ácidos desoxirribonucleicos van a tener eh bueno, desoxirribosa y el ADN. Y después lo el ARN, o sea, ácido ribonucleico va a tener ribosa. Sí, eso quiero que quede claro porque está mal en la diapositiva. Y luego tenemos purinas y pirimidinas, cada una con sus características estructurales. Y la timina no está presente en el ARN, pero sí en el ADN. Y el uracilo no está presente en el ADN, pero sí está presente en el ARN. Sí.

Bien, hablemos del del enlace fosfodiéster. ¿Cómo hacemos la cadena del ADN o de la ARN? Bueno, un nucleótido se une a otro nucleótido. ¿Y cuál es, cómo es la unión? La unión es entre el OH del carbono 3 de un nucleótido y el grupo fosfato del otro nucleótido. Sí. Acá este es este es el carbono 3 de este nucleótido y este es el grupo fosfato de este nucleótido y forman su enlace fosfodiéster donde quedan unidos. Y acá de forma análoga como veíamos con las proteínas tenemos un extremo que es cinco prima y un extremo que es tres prima. El cinco prima, o sea, cuando si necesitan eh decir cuál es el nucleótido cinco prima. Bueno, el nucleótido cinco prima va a ser que tenga su fosfato libre y es, digamos, el primero de la cadena de ADN o ARN y el tres prima, el nucleótido tres prima va a ser el nucleótido del otro extremo, el cual tiene su OH del carbono 3 libre. Sí. Entonces, este es el sentido de la elongación de la cadena. Acá hay un sentido. Una vez que se hizo este dinucleótido, por decirlo así, el siguiente nucleótido va a venir a reaccionar acá entre el OH del carbono 3 y el grupo fosfato de ese nucleótido que ese siguiente nucleótido. Sí. Entonces, siempre vamos a tener que identificar cuando hablamos de cadenas de ADN o ARN, el extremo cinco prima y el extremo tres prima.

Bien, entonces tenemos dos cadenas nucleotídicas. Esas dos cadenas nucleotídicas van a poder de alguna manera reaccionar para formar lo que es el ADN. ¿Se acuerdan que el ADN es bicatenario? Tienes dos cadenas de nucleótidos. Entonces, ¿cómo se aparean estas dos eh estas dos cadenas nucleotídicas? Se aparean siempre enfrentándose timina a adenina y guanina a citosina. E existe una manera de acordarse y es pensando en Carlos Gardel. Entonces, ¿se acuerdan que citosina siempre va con guanina? Y Aníbal Troilo, que era el que tocaba el acordeón, eh, se acuerdan que es adenina con timina, no sé, a mí así me lo enseñaron y así me vio funcionando. Eh, bien.

Entonces, las bases nitrogenadas, adenina y timina, se van a mantener unidas por dos puentes de hidrógeno. Acá lo tienen. ¿Ven? son dos puentes de hidrógeno que los mantienen como unidos o cercanos, ¿no? O sea, la interacción entre ellos es por por dos puentes de hidrógeno. Sin embargo, las bases nitrogenadas, guanina y citosina, se mantienen unidas por tres puentes de hidrógeno que los tienen aquí. Sí. Otra cosa importante del ADN es que las cadenas nucleotídicas son antiparalelas, dado que el extremo tres prima de una prima de una cadena se enfrenta al extremo cinco prima de la otra cadena. Sí, acá el cinco prima, acá el tres prima, tres prima, cinco prima. Y eso siempre va a suceder son las las cadenas de ADN.

Bien, así como vimos estructura primaria, secundaria y terciaria en las proteínas, en los ácidos nucleicos también vienen estructura primaria, secundaria y terciaria, el ADN, ¿no? Bueno, entonces, ¿qué sucede? El ADN es una cadena larguísima porque contiene toda nuestra información genética para sintetizar absolutamente todo lo que tenemos en nuestro organismo. Se debe a justamente información genética que está almacenada en ADN. El ADN es una cadena muy muy larga de nucleótidos y para que pueda ser almacenada de forma correcta, o sea, físicamente, dentro de la de la célula, tiene que estar enrollada de alguna manera que que entre. Entonces, por eso es que tiene una estructura un tanto compleja. Un segundo. A ver si en el chat están haciendo alguna pregunta. Están contestando. Bien.

Estructura primaria. La estructura primaria de forma análoga es la secuencia de desoxirribonucleótidos de una de las cadenas. Sí, pero no solamente, o sea, es la secuencia. ¿Cuál primero? ¿Cuál después? ¿Cuál siguiente? No solamente cuáles formas, cuáles cuáles nucleótidos la forman, sino en qué orden. Y vamos a decir el de una de las cadenas porque conociendo el la secuencia de una de las cadenas, como vimos que solamente se aparean de una forma específica, ya podemos saber la secuencia de la de la cadena antiparalela.

La estructura secundaria es el conjunto de interacciones entre las bases nitrogenadas, esa que les mostraba, ¿no? Este, pueden ir interaccionando entre ellas también las bases nitrogenadas y lo que va a formar es la la conocida doble hélice que fue postulada por Watson y Crick, que permite explicar los mecanismos de replicación de la ADN. Y acá viene la estructura terciaria. A partir de la terciaria es, digamos, donde empieza la complejidad y además que va a a ser diferente la estructura terciaria en células eucariotas que en células procariotas, pero es un empaquetamiento del ADN en un volumen más reducido para que pueda entrar en la célula. Entonces, en procariotas lo que se da es un superenrollamiento del ADN. El ADN ya está con su doble hélice, pero la ve como que se pliega, se vuelve a enrollar, digamos, en una superhélice. Pero en eucariotas hay interacción con histonas. ¿Se acuerdan que hablamos de histonas rato? ¿Qué eran las histonas? Pues, ¿quién las mencionó? Solo está en rosa. Pero, ¿qué qué biomolécula es? Es una proteína. Entonces, el ADN lo que hace es interacciona con proteínas específicas que son las histonas, que favorecen su enrollamiento para que pueda estar eh para formar nucleosomas, que además ellos después forman en estructura cuaternaria lo que se llama cromatina, que es la máxima condensación del ADN que vamos a encontrar en una célula que no está en replicación. Vamos a ver que cuando la célula entra en en ciclo celular, esta este cromatina se condensa aún más [Música] formándolo. Sí. Ahí.

Bueno, entonces acá lo tenemos como digamos en dibujo, ¿no? Tenemos la estructura de la doble hélice que es, o sea, primero la secuencia, después la estructura de la doble hélice que se empieza a enrollar, enrollar, enrollar y formar estas eh se llama cadena de rosario, no sea así. Son como varios nucleosomas puntos, pero de forma lineal que después por interacción con las histonas forman como este enrollamiento más condensado y y digamos se siguen superenrollando, se sigue condensando con ayuda de proteínas para generar la que es la cromatina y al momento del división celular el cromosoma. Sí.

Bien, acá. H eh no sé a qué te referís con reacciones y con formación de los enlaces, o sea, cuando hablamos, por ejemplo, Laura, en el chat, cuando hablamos de esta, tenemos este reactivo y por estar encima pasa a tal producto, no no tienen que ya conocer el nombre del de la enzima. Eh, sí, este tienen que saber, bueno, las cosas que que hemos hablado de del enlace fosfodiéster, el enlace glucosídico, peptídico, sí, eso sí tienen que tenerlo eh presente y con bueno, con formación de cómo se de cómo se hacen enlaces y este presente, pero así el detalle que vimos.

Bueno, entonces vamos a hablar. Pasé. No, no era. Ah, no, estamos bien. Arre. Bien. El ARN se forma a partir del ADN usando una de las hebras como molde para sintetizar y después lo que hace es mediar la síntesis de las proteínas para las cuales codifica ese ADN. Sí, o sea, lo que hacen es mediar la información que está almacenada en ADN para la formación de proteínas. Entonces, el ARN lo vamos a poder eh clasificar en cuatro grandes grupos de acuerdo principalmente a su función, pero también su tamaño molecular. Entonces vamos a tener el ARN nuclear, el ARN mensajero, el ARN de transferencia y el ARN ribosomal. Ahora, a medida que vamos viendo las distintas partes de la síntesis del ARN y síntesis de proteínas, vamos a ir nombrando cada una de ellas.

Entonces, tenemos la hebra de ADN. Sí, a ver si está transcripción de ADN. Acá está. Tenemos las dos hebras de ADN y tenemos una enzima llamada ARN polimerasa. La ARN polimerasa lo que hace es de alguna manera en un punto específico del ADN por, o sea, lee determinada secuencia de nucleótidos, dice es acá. Lo que hace es se para en ese en ese lugar del ADN y separa la hebra. Tiene la capacidad de separar las hebras y e catalizar la formación de la cadena de ARN. Vieron que la cadena que se va a usar como molde va a ser la tres prima cinco prima y vamos a sintetizar en en el sentido de cinco prima al revés, ¿no? Cinco prima tres prima. Entonces tenemos la cadena codificante que es la cinco prima tres prima, que es la información que en realidad queremos quedarnos en el ARN. Y tenemos la cadena molde, que es la tres prima cinco prima y el ARN se va a sintetizar en el sentido de cinco prima tres prima. Sí, son las las letras son los los nucleótidos. Es este la secuencia de nucleótidos. ¿Te acordás que teníamos adenina, timina, guanina y citosina? Venga acá, por ejemplo, cuando en la cadena molde hay una citosina, en el ADN, perdón, perdón, cuando hay una una adenina, en el ADN no va una timina, sino que cuando en el ADN hay una adenina, en el ARN queda una, no queda una lo que dec. Ahora sí. Bien. Y esto la digamos la transcripción del ADN va a ocurrir en el núcleo, en donde está el ADN. Y esta eh cadena de ARN va a tener que sufrir ciertos procesos de maduración para llegar a ser un ARN mensajero que deja el núcleo y va al citosol. En el citosol lo que va a hacer es traducir, se va a traducir en la síntesis de proteína. ¿Cómo se traduce? Bueno, el eh los ribosomas que son ARN ribosomal, o sea, el ARN ribosomal de los ribosomas lo que hace es leer cierto lo que se llama codón, que es eh una secuencia de tres eh nucleótidos seguidos. Para todos los que están yendo ahora, tengan cuidado que hace un ratito intentaron robar de nuevo la entrada de cargata acá. Perdón, estoy interrumpiendo, pero creo que es importante. Para todos los que están yendo ahora, tengan cuidado y traten de estar bien.

Bueno, eh un codón es una es una secuencia de tres eh nucleótidos seguidos. Lo que hace el ribosoma es leer cierto codón, que en este caso es el siempre es el AUG. Y lo que se hace, se ensambla el ribosoma y empieza a generar la síntesis de la proteína. Entonces tenemos que esto que está acá, este que vemos acá es dice RNA, es el ARN de transferencia. De transferencia de qué transfiere el aminoácido. Entonces, ¿qué pasa? se une en el ribosoma y después se lee el siguiente codón del ARN. El siguiente codón en este caso es un UUU. Entonces se va a unir a un a una transferencia que sea AAA que va a tener un aminoácido específico en otro extremo. Eh, los aminoácidos se se unen por el enlace peptídico, como vimos. El ARN de transferencia del primer el primer ARN de transferencia se libera y deja espacio para el [Música] siguiente. En este caso es el GCU porque se lee la secuencia CGA. Sí. Y así se va alargando la cadena polipeptídica. Y esto es importante, ¿no? Es este cada ARN de transferencia tiene un aminoácido eh unido específico. En la transferencia va a ser el mismo aminoácido que y el código genético es lo que lo que vemos acá y es importante porque es universal y también tiene la, o sea, universal quiere decir que todos los los seres vivos o la mayoría de ellos se comportan de la misma manera. O sea, nosotros tenemos el mismo ARN de transferencia que tiene eh las ratas, que tiene el perro o que tiene una legumbre. Sí. Y es degenerado. Eso que quiere decir que hay varios ARN. Tenemos cuatro eh nucleótidos y tenemos que hacer lo que se llama combinaciones de tres. Entonces tenemos un montón de de ARN de transferencia posibles, pero solamente tenemos, que esto no lo nombramos, pero 20 aminoácidos eh en la naturaleza. Entonces, estos este tenemos más ARN de transferencia que que aminoácidos que necesitamos. ¿Por qué? Porque hay varios ARN de transferencia que igual tienen el mismo núcleo, el mismo aminoácido. Entonces, lo importante eso. Siempre, por ejemplo, el aminoácido, eh, digamos, el ARN de transferencia UUA siempre va a tener unido un aminoácido. Sin embargo, el UUG también tiene, ¿entienden la diferencia? el el ARN de transferencia UU A siempre va a tener determinado aminoácido unido, pero hay varios eh ARN de transferencia que tienen el mismo aminoácido. Y esto es, como les comentaba, también se hizo en la naturaleza para eh evitar un poco lo que se llaman mutaciones eh no silenciosas, o sea, por ejemplo, vamos a verlo después, ¿no? Pero esto es una mutación silenciosa porque igual va a codificar para la misma para el mismo aminoácido. Entonces, ese mismo aminoácido va a generar más proteína, no va a haber. Ahí sí en algunos casos lo pueden ver bien en el que por ejemplo acá, ¿no? Una mutación en el tercer eh nucleótido de este codón genera un cambio en en el aminoácido que codifica. Entonces puede ser que la proteína quede o mal plegada, funcional, como todo lo que habíamos dicho.

Hay cuatro eh ARN de transferencia eh que son digamos especiales por alguna manera. Eh, primero, como les decía, el AUG, el el ribosoma va a buscar un AUG y ahí se va porque ese es como el comienzo, como el inicio y siempre codifica para metionina y es el único ARN de transferencia que codifica para metionina si se fijan después no hay otro. Y luego hay tres eh ARN de transferencia que generan la señal de stop de decir, bueno, vamos a eh traducir hasta acá, que son estos que ven acá en rojo. Sí, otra vez. Realmente no tienen que saberse en cada eh ARN de transferencia que eh aminoácido codifica, pero simplemente saber estas características, ¿no? Universal, degenerado y que hay algunos eh ARN de transferencia que son específicos, que uno genera la señal de inicio y otros tres generan la inicial la la señal de stop. Sí.

Bueno, en realidad no sé qué hora estamos, tenemos 2 minutos. Este, bueno, no trato de ir medio rápido, esto igual comunicación celular, probablemente lo vean el sábado, pero bueno, supongo que saben, la membrana celular lo que hace es imitar el medio celular, el medio externo. También lo que hace es mantener las condiciones que necesitamos dentro de la célula. Eh, y lo importante es que regula el paso de los nutrientes de un lado al otro de la membrana. Bueno, está compuesta, como habíamos dicho, de lípidos, proteínas. Bueno, tres cosas que lo viendo. Denme tres minutitos y de coiso tres si se tiene que editar, pero bueno.

Permeabilidad de la membrana. ¿Se acuerdan que dijimos que los fosfolípidos son anfipáticos, pero eh generalmente van a van a provocar una barrera para eh las moléculas que sean apolares o que estén cargadas o que sean, por ejemplo, muy grandes. Entonces, para las moléculas muy grandes, polares o cargadas, vamos a necesitar alguna manera de eh transferirlas del lado en los dos sentidos, ¿no? Adentro de la célula hacia afuera y de afuera de la célula hacia adentro. Por ejemplo, las pequeñas como el oxígeno, nitrógeno, en seno pueden difundir aunque sean, o sea, las hidrófobas como esas, las pequeñas cargadas también. Pequeñas, no cargadas también, pero después los iones o moléculas grandes, ¿no? Eh, bien.

Entonces, el mecanismo de transporte se puede dividir en transporte pasivo y transporte activo. Transporte pasivo es a favor del gradiente de concentración. Hacer el favor del gradiente de concentración, no necesitamos consumo de energía y puede ser difusión simple como las que vimos que simplemente pasan las membranas o puede ser difusión facilitada por canales o transportadores. Cuando es en contra de gradiente de concentración vamos a necesitar consumir energía y a eso se le llama transporte activo. Bien, bueno, gradiente de concentración, recuerda lo que es, que las moléculas van a tender a fluir desde un sitio donde están en alta concentración a un sitio donde están en menor concentración hasta alcanzar el equilibrio. Yo esto lo estoy pasando rápido, después lo pueden leer y cualquier cosa igual pueden preguntar en el aula, pero van a tener la clase para repasar y luego no más decirles que el transporte activo se puede dividir en uniporte, simporte o antiporte. El uniporte es simplemente un canal que lo que permite es el pasaje de un soluto de un lado al otro. Uno un solo soluto de un lado de la membrana al otro lado de la membrana. El simporte permite el pasaje de dos solutos en simultáneo y el antiporte sí son dos solutos, pero uno de en un sentido y el otro en el otro sentido. Entonces, como ejemplo, la glucosa, la glucosa entra del lado de la luz del intestino por un transportador que también ingresa eh sodio al medio celular. Dentro de la célula, la glucosa lo que puede hacer es salir hacia los capilares por difusión facilitada. Y eh el sodio lo que hace es salir por lo que se llama bomba sodio-potasio, que lo que hace es lo que decíamos recién, ¿no? El antiporte de sodio que sale y potasio que entra consumiendo energía porque va en contra del gradiente. Sí.

Bueno, en realidad hasta acá era lo que tenía para comentarles. No sé si tienen alguna otra duda.